Golgiho komplex neboli aparát je pojmenován po vědci, který jej objevil. Tato buněčná organela má vzhled komplexu dutin ohraničených jednotlivými membránami. V rostlinných buňkách a prvokech je reprezentován několika samostatnými menšími stohy (diktyozomy).

Struktura Golgiho aparátu

Golgiho komplex vzhled, zřejmě v elektronový mikroskop, připomíná stoh diskovitých váčků naskládaných na sebe, v jejichž blízkosti je mnoho bublin. Uvnitř každého "vaku" je úzký kanál, rozšiřující se na koncích do tzv. tanků (někdy se celý vak nazývá tank). Vycházejí z nich bubliny. Kolem centrálního zásobníku je vytvořen systém propojených trubek.

S vnější, poněkud konvexní stranou stohu, vznikají nové cisterny slučováním bublin pučících z hladké. Na vnitřní straně nádrže dozrávají a opět se rozpadnou na bubliny. Tak se cisterny (hromadné váčky) Golgiho pohybují zvenčí dovnitř.

Část komplexu umístěná blíže k jádru se nazývá "cis". Ten blíže k membráně je "trance".

Mikrofotografie Golgiho komplexu

Funkce Golgiho komplexu

Funkce Golgiho aparátu jsou rozmanité, celkově jde o modifikaci, redistribuci látek syntetizovaných v buňce, ale i jejich odstranění mimo buňku, tvorbu lysozomů a stavbu cytoplazmatické membrány.

Aktivita Golgiho komplexu je vysoká v sekrečních buňkách. Proteiny přicházející z ER jsou koncentrovány v Golgiho aparátu a poté přeneseny na membránu v Golgiho vezikulách. Enzymy jsou vylučovány z buňky reverzní pinocytózou.

Oligosacharidové řetězce jsou připojeny k proteinům vstupujícím do Golgiho aparátu. V aparátu se upravují a slouží jako markery, pomocí kterých se proteiny třídí a směrují po jejich dráze.

V rostlinách při tvorbě buněčné stěny Golgi vylučuje sacharidy, které jí slouží jako matrice (celulóza se zde nesyntetizuje). Pučící Golgiho váčky jsou transportovány mikrotubuly. Jejich membrány splynou s cytoplazmatickou membránou a obsah se zabuduje do buněčné stěny.

Golgiho komplex pohárkových buněk (nachází se v tloušťce epitelu střevní sliznice a dýchacích cest) vylučuje glykoprotein mucin, který tvoří hlen v roztocích. Podobné látky jsou syntetizovány buňkami špičky kořene, listů atd.

V buňkách tenkého střeva plní funkci transportu lipidů Golgiho aparát. Vstupují do buněk mastné kyseliny a glycerol. V hladkém ER dochází k syntéze jeho lipidů. Většina z nich je pokryta proteiny a transportována přes Golgiho aparát do buněčné membrány. Po jejím průchodu jsou lipidy v lymfě.

Důležitou funkcí je formace.

Představeno zploštělé nádrže(nebo pytle) shromážděné na hromadě. Každá nádrž je mírně zakřivená a má konvexní a konkávní povrchy. Průměrný průměr nádrží je asi 1 mikron. Ve středu nádrže jsou její membrány svedeny k sobě a na okraji často tvoří nástavce nebo ampule, ze kterých se šněrují bubliny. Balíčky plochých cisteren, v průměru asi 5-10, tvoří diktyozom. Kromě cisteren jsou v Golgiho komplexu přítomny transportní a sekreční váčky.

V diktyosom podle směru zakřivení zakřivených ploch nádrží se rozlišují dvě plochy. Konvexní povrch se nazývá nezralý nebo cis povrch. Je obrácena k jádru nebo tubulům granulárního endoplazmatického retikula a je s ním spojena vezikuly, které se oddělují od granulárního retikula a přivádějí molekuly proteinu do diktyozomu, kde dozrávají a formují se do membrány.

Opačný povrch diktyosomy konkávní. Čelí plasmolemě a nazývá se zralá, protože z jejích membrán jsou vytrženy sekreční váčky, které obsahují sekreční produkty připravené k odstranění z buňky.

golgiho komplex podílí se na akumulaci produktů syntetizovaných v endoplazmatickém retikulu, na jejich chemickém přeskupování a zrání. V nádržích Golgiho komplexu jsou syntetizovány polysacharidy a komplexovány s molekulami bílkovin. Jednou z hlavních funkcí Golgiho komplexu je tvorba hotových sekrečních produktů, které jsou exocytózou vylučovány mimo buňku. Nejdůležitější funkce Golgiho komplexu pro buňku jsou také obnova buněčných membrán včetně úseků plazmolemy a také náhrada defektů plazmolemy při sekreční aktivitě buňky. Golgiho komplex je považován za zdroj tvorby primárních lysozomů, i když jejich enzymy jsou také syntetizovány v granulární síti.

Lysozomy jsou intracelulárně vytvořené sekreční vakuoly naplněné hydrolytickými enzymy nezbytnými pro procesy fago- a autofagocytózy. Na světelně optické úrovni lze identifikovat lysozomy a posoudit stupeň jejich vývoje v buňce aktivitou histochemické reakce na kyselou fosfatázu, klíčový lysozomální enzym.

S elektronovou mikroskopií lysozomy jsou definovány jako vezikuly ohraničené z hyaloplazmy membránou. Obvykle existují 4 hlavní typy lysozomů: primární a sekundární lysozomy, autofagozomy a zbytková tělíska.

Primární lysozomy- jedná se o malé membránové vezikuly (jejich střední průměr je asi 100 nm), naplněné homogenním jemně rozptýleným obsahem, což je soubor hydrolytických enzymů. V lysozomech bylo identifikováno asi 40 enzymů (proteázy, nukleázy, glykosidázy, fosforylázy, sulfatázy), jejichž optimální způsob působení je navržen pro kyselé prostředí (pH 5). Lysozomální membrány obsahují speciální nosné proteiny pro transport z lysozomu do hyaloplazmy produktů hydrolytického štěpení – aminokyselin, cukrů a nukleotidů. Lysozomová membrána je odolná vůči hydrolytickým enzymům.

Sekundární lysozomy vznikají fúzí primárních lysozomů s endocytárními nebo pinocytárními vakuolami. Jinými slovy, sekundární lysozomy jsou intracelulární trávicí vakuoly, jejichž enzymy jsou dodávány primárními lysozomy a materiál pro trávení je dodáván endocytárními (pinocytárními) vakuolami. Struktura sekundárních lysozomů je velmi různorodá a mění se v procesu hydrolytického štěpení obsahu. Lysozomové enzymy rozkládají biologické látky, které se dostaly do buňky, což má za následek tvorbu monomerů, které jsou transportovány přes membránu lysozomu do hyaloplazmy, kde jsou využity nebo zahrnuty do různých syntetických a metabolických reakcí.

Pokud interakce s primární lysozomy a hydrolytické štěpení jejich enzymy podstupují vlastní buněčné struktury (stárnoucí organely, inkluze atd.), vzniká autofagozom. Autofagocytóza je přirozený proces v životě buňky a hraje důležitou roli při obnově jejích struktur při intracelulární regeneraci.

Zbytková tělesa toto je jedna z konečných fází existence fago- a autolysozomů a nachází se během neúplné fago- nebo autofagocytózy a následně je izolována z buňky exocytózou. Mají zhutněný obsah, často dochází k sekundárnímu strukturování nestrávených sloučenin (např. lipidy tvoří složité vrstevnaté útvary).

Ministerstvo školství Běloruské republiky

vzdělávací instituce

„Mezinárodní státní ekologická univerzita

pojmenovaný po A. D. Sacharovovi»

Fakulta environmentálního lékařství

GOLGIHO PŘÍSTROJ: STRUKTURA, FUNKCE.

studenti 4. ročníku

MBD, sk. č. 92062-1

Kisljačenko Jekatěrina

Minsk 2012

Úvod……………………………………………………………………………….…3

1. Struktura Golgiho aparátu………………………………………………………………4

2. Funkce Golgiho aparátu……………………………………………………………….10

3. Molekulární mechanismus fungování………………………………………20

Závěr ………………………………………………………………………………. 22

Bibliografie

Úvod

Endoplazmatické retikulum, plazmatická membrána a Golgiho aparát tvoří jednotný buněčný membránový systém, ve kterém probíhají procesy výměny proteinů a lipidů za pomoci řízeného a regulovaného intracelulárního membránového transportu.

Každá z membránových organel se vyznačuje jedinečným složením proteinů a lipidů.

Golgiho aparát tvoří skupina plochých membránových vaků – cisteren, shromážděných ve stohech – diktyozomech (~ 5-10 cisteren, u nižších eukaryot > 30).Počet diktyosomů v různé buňky od 1 do ~500.

Samostatné cisterny diktyozomů různé tloušťky - ve středu jeho membrán jsou spojeny - lumen 25 nm, na periferii jsou vytvořeny nástavce - ampule, jejichž šířka není konstantní. Z ampulí spojených s cisternami sítí tubulů jsou vyvedeny bublinky ~50 nm-1 μm.

U mnohobuněčných organismů se Golgiho aparát skládá z hromad cisteren propojených do jediného membránového systému. Golgiho aparát je hemisféra, jejíž základna je obrácena k jádru. Golgiho aparát kvasinek představují izolované jednotlivé cisterny obklopené malými váčky, tubulární sítí, sekrečními váčky a granulemi. U kvasinkových mutantů Sekce 7 a Sek 14 ukazuje strukturu připomínající hromadu cisteren savčích buněk.

Golgiho komplex je charakterizován polaritou svých struktur. Každá vrstva má dva póly: proximální pól (formující, cis-povrch) a distální (zralý, trans-povrch). Cis-pól Strana membrány, se kterou splývají váčky. Trans-pól Strana membrány, ze které pučí váčky.

1. Struktura Golgiho aparátu.

V roce 1898 italský vědec Camillo Golgi využil vlastnosti vazby těžké kovy(osmium a stříbro) s buněčnými strukturami, odhalené v nervové buňky síťované útvary, které nazval „vnitřní síťový aparát“ (obr. 1).

Rýže. 1. Intracelulární síťový aparát (Golgi, 1898)

Další zdokonalení metody barvení kovů (impregnace) umožnilo ověřit, že síťové struktury (Golgiho aparát) se nacházejí ve všech buňkách jakýchkoli eukaryotických organismů. Obvykle se prvky Golgiho aparátu (AG) nacházejí v blízkosti jádra, v blízkosti buněčného centra (centrioly). Oblasti Golgiho aparátu, jasně identifikované metodou impregnace, měly v některých buňkách vzhled složitých sítí, kde byly buňky vzájemně propojeny nebo se jevily jako samostatné tmavé oblasti ležící nezávisle na sobě (diktyozomy) a vypadaly jako tyčinky. , zrna, konkávní disky atd. (obr. 2).

Rýže. 2. Typy Golgiho aparátu

A síťka v buňkách střevního epitelu; b difúzní v buňkách spinálního ganglia.

1 jádro; 2 Golgiho aparát; 3 jadérko

Neexistuje žádný zásadní rozdíl mezi retikulárními a difúzními formami Golgiho aparátu, protože často ve stejných buňkách je pozorována změna forem tohoto organoidu. Prvky Golgiho aparátu jsou často spojeny s vakuolami, což platí zejména pro sekreční buňky.

Morfologie AH se mění v závislosti na fázích buněčné sekrece, což posloužilo jako základ pro D.N. Nasonov (1924), aby předložil hypotézu, že AG je organela, která zajišťuje separaci a akumulaci látek v široké škále buněk.

Dlouhou dobu nebylo možné detekovat prvky Golgiho aparátu v rostlinných buňkách konvenčními mikrotechnickými metodami. S příchodem elektronové mikroskopie však byly AG prvky detekovány ve všech rostlinných buňkách, kde jsou umístěny podél buněčné periferie.

Popis struktury Golgiho aparátu úzce souvisí s popisem jeho hlavních biochemických funkcí, protože rozdělení tohoto buněčného kompartmentu do sekcí se provádí především na základě lokalizace enzymů umístěných v té či oné sekci.

Golgiho aparát je specializovaná část endoplazmatického retikula, sestávající z naskládaných plochých membránových vaků. Podílí se na sekreci proteinů buňkou (dochází v ní ke sbalování sekretovaných proteinů do granulí), a proto je zvláště vyvinut v buňkách, které plní sekreční funkci.

Golgiho komplex se skládá z pěti funkčních oddílů:

1. Intermediální vezikulárně-tubulární struktury ( VTC nebo ERGIC - ER - Golgiho meziprostor)

2. Cis-cisterna (cis ) - nádrže umístěné blíže k ER:

3. Medián (medián ) nádrže centrální nádrže

4. Trans-tank ( trans ) - nejvzdálenější od tanků ER.

5. Trubková síť sousedící s transcisternou - Golgiho transnet ( TGN)

Obr.3. Pět složek a schéma transportu proteinů.

1. Vstup syntetizovaných proteinů, membránových glykoproteinů a lysozomálních enzymů do cisterny přechodného ER přilehlého k AG a 2 - jejich výstup z ER ve váčcích ohraničený COPI (anterográdní doprava). 3 - možná přeprava nákladu z tubulovezikulárních klastrů do cis-cisterny AG ve váčcích COPI ; 3* - přeprava nákladu z dřívějších do pozdějších tanků; 4 - možná retrográdní vezikulární přeprava nákladu mezi AG tanky; 5 - návrat rezidentních proteinů z AG do ter s bublinkami ohraničenými COPI (retrográdní doprava); 6 a 6* - přenos lysozomálních enzymů pomocí váčků vystlaných klatrinem, resp. EE a později LE endozomy; 7 - regulovaná sekrece sekrečních granulí; 8 - konstitutivní inkorporace membránových proteinů do apikální plazmatické membrány PM; 9, receptorem zprostředkovaná endocytóza s vezikuly potaženými klatrinem; 10 návrat řady receptorů z časných endozomů do plazmatické membrány; 11 - transport ligandů z EE na LE a a lysozomy Ly ; 12 - transport ligandů v neklathrinových vezikulách.

Tato oddělení se od sebe liší souborem enzymů. V cis-sekci se první cisterna nazývá „cisterna spásy“, protože s její pomocí se receptory přicházející z intermediárního endoplazmatického retikula vracejí zpět. Enzym cis-sekce: fosfoglykosidáza (připojuje fosfát na sacharid - manózu). V mediálním úseku jsou 2 enzymy: mannasidáza (odštěpuje manózu) a N -acetylglukosamin transferáza (připojuje určité sacharidy - glykosaminy). V trans sekci jsou enzymy: peptidáza (provádí proteolýzu) a transferáza (provádí přenos chemických skupin).

Golgiho aparát je vysoce polymorfní organela; v buňkách různých typů a dokonce i v různých fázích vývoje stejné buňky může vypadat odlišně.

Hlavní charakteristiky Golgiho komplexu jsou následující:

1. přítomnost stohu několika (obvykle 3-8) zploštělých nádrží, více či méně těsně vedle sebe. Takový stoh je vždy obklopen určitým (někdy velmi významným) počtem membránových vezikul. V živočišných buňkách je běžnější jedna vrstva, zatímco v rostlinných buňkách jich je obvykle několik; každý z nich se pak nazývádictyosom (obr. 4).Jednotlivé dictyosomy mohou být vzájemně propojeny systémem vakuol, tvořících trojrozměrnou síť;

Rýže. 4. Schematické uspořádání AG v buňce

2) kompoziční heterogenita, vyjádřená tím, že konstanty ( rezident ) enzymy jsou heterogenně distribuovány v celé organele;

3) polarita, tj. přítomnost cis-strany obrácené k endoplazmatickému retikulu a jádru a trans-strany obrácené k buněčnému povrchu (to platí zejména pro sekreční buňky);

4) asociace s mikrotubuly a centriolovou oblastí. Destrukce mikrotubulů depolymerizačními činidly vede k fragmentaci Golgiho aparátu, ale jeho funkce nejsou významně ovlivněny. Podobná fragmentace je pozorována v přírodních podmínkách, během mitózy. Po obnovení mikrotubulového systému jsou v oblasti centriolu (podél mikrotubulů) shromážděny prvky Golgiho aparátu rozptýlené po celé buňce a rekonstruován normální Golgiho komplex.

Golgiho komplex je hromada diskovitých membránových vaků (cisteren), poněkud rozšířených blíže k okrajům, as nimi spojený systém Golgiho váčků. V rostlinných buňkách se nachází řada samostatných stohů (diktyozomů), v živočišných buňkách je často jeden velký nebo několik stohů spojených trubičkami.

V nádržích Golgiho aparátu zrají proteiny určené k sekreci, transmembránové proteiny plazmatické membrány, proteiny lysozomů aj. Zrající proteiny se postupně pohybují cisternami organely, ve kterých dochází k jejich finálnímu sbalení a také modifikacím - glykosylaci a fosforylaci.

Golgiho aparát jsou asymetrické nádrže umístěné blíže k jádru buňky (cis-Golgi) obsahují nejméně zralých proteinů, k těmto nádržím jsou nepřetržitě připojeny vezikuly membránových váčků, které pučí z granulárního endoplazmatického retikula (ER), na jejichž membránách jsou proteiny syntetizovány ribozomy.

Různé nádrže Golgiho aparátu obsahují různé rezidentní katalytické enzymy a následně v nich probíhají různé procesy se zrajícími proteiny. Je jasné, že takový postupný proces musí být nějak řízen. Zrající proteiny jsou totiž „označeny“ speciálními polysacharidovými zbytky (hlavně manózou), které zřejmě hrají roli jakési „značky kvality“.

Není zcela jasné, jak se zrající proteiny pohybují cisternami Golgiho aparátu, zatímco rezidentní proteiny zůstávají víceméně spojeny s jednou cisternou.Pro vysvětlení tohoto mechanismu existují dvě vzájemně se nevylučující hypotézy:

1. Podle prvního se transport proteinů provádí pomocí stejných mechanismů vezikulárního transportu jako transportní cesta z ER a rezidentní proteiny nejsou zahrnuty v pučícím vezikulu.
2. Podle druhého dochází k kontinuálnímu pohybu (zrání) samotných cisteren, jejich sestavování z váčků na jednom konci a demontáži na druhém konci organely a rezidentní proteiny se pohybují retrográdně (v opačném směru) pomocí vezikulárního transportu.

Nakonec se z opačného konce organely (trans-Golgiho) uvolní vezikuly obsahující plně zralé proteiny.

V Golgiho komplexu se vyskytuje:

1. O-glykosylace - komplexní cukry jsou připojeny k proteinům prostřednictvím atomu kyslíku.
2. Fosforylace je přidání kyseliny ortofosforečné k proteinům.
3. Tvorba lysozomů.
4. Tvorba buněčné stěny (u rostlin).
5. Účast na vezikulárním transportu (tvorba tříproteinového proudu):
6. zrání a transport proteinů plazmatické membrány;
7. zrání a transport tajemství;
8. zrání a transport lysozomových enzymů.

2. Funkce Golgiho aparátu.

Funkce Golgiho aparátu jsou velmi rozmanité.Tyto zahrnují:

1. Rozdělení bílkovin do 3 proudů:
2. lysozomální - do cis-sekce Golgiho komplexu vstupují glykosylované proteiny (s manózou), některé z nich jsou fosforylovány, vzniká marker lysozomálních enzymů - manóza-6-fosfát. V budoucnu tyto fosforylované proteiny neprojdou modifikací, ale vstoupí do lysozomů.
3. konstitutivní exocytóza (konstitutivní sekrece). Tento tok zahrnuje proteiny a lipidy, které se stávají součástí povrchového aparátu buňky, včetně glykokalyx, nebo mohou být součástí extracelulární matrix.
4. indukovaná sekrece - dostávají se sem bílkoviny, které fungují mimo buňku, povrchový aparát buňky, ve vnitřním prostředí těla.charakteristické pro sekreční buňky.
5. Tvorba mukózních sekretů - glykosaminoglykany (mukopolysacharidy)
6. Tvorba sacharidových složek glykokalyxu - především glykolipidů.
7. Sulfatace sacharidových a proteinových složek glykoproteinů a glykolipidů
8. Částečná proteolýza bílkovin – někdy se díky tomu stane aktivní neaktivní bílkovina (proinzulin se přemění na inzulín).

Sekreční funkce Golgiho aparátu.

Membránové prvky AG se podílejí na segregaci a akumulaci produktů syntetizovaných v ER, podílejí se na jejich chemických přestavbách, zrání: jedná se především o přestavování oligosacharidových složek glykoproteinů ve složení ve vodě rozpustných sekretů nebo ve složení membrán (obr. 5).

Rýže. 5. Schéma spojení granulárního endoplazmatického retikula (ER), Golgiho aparátu (AG) s tvorbou a uvolňováním zymogenu z acinárních buněk pankreatu Obr.

1 přechodová zóna mezi EPR a AG; 2 zóna zrání sekrečních granulí; 3 granule zymogenu oddělené od AG; 4 jejich výstup (exocytóza) mimo buňku

V AG nádržích se syntetizují polysacharidy, jejich vztah s proteiny, vede k tvorbě mukoproteinů. Ale co je nejdůležitější, pomocí prvků Golgiho aparátu probíhá proces odstraňování hotových tajemství mimo buňku. Kromě toho je AG zdrojem buněčných lysozomů.

Účast AG na procesech vylučování sekrečních produktů byla velmi dobře prostudována na příkladu exokrinních buněk pankreatu. Tyto buňky se vyznačují velký počet sekreční granule (zymogenní granule), což jsou membránové váčky naplněné obsahem bílkovin. Proteiny granulí zymogenu zahrnují různé enzymy: proteázy, lipázy, karbohydrázy, nukleázy. Během sekrece je obsah těchto granulí zymogenu vytlačen z buněk do lumen žlázy a poté proudí do střevní dutiny. Protože hlavním produktem vylučovaným buňkami pankreatu je protein, studovali jsme sekvenci inkorporace radioaktivních aminokyselin do různých částí buňky (obr. 6). Za tímto účelem byla zvířatům injikována aminokyselina značená tritiem (3H-leucin) a lokalizace značky byla včas sledována pomocí elektronové mikroskopické autoradiografie. Ukázalo se, že po krátké době (35 min) byla značka lokalizována pouze v bazálních oblastech buněk bohatých na granulární ER. Vzhledem k tomu, že štítek byl zahrnut v proteinový řetězec při syntéze proteinů bylo zřejmé, že ani v AG zóně, ani v samotných granulích zymogenu nedochází k syntéze proteinu, ale je syntetizován výhradně v ergastoplazmě na ribozomech. O něco později (po 20–40 minutách) byl štítek kromě ergastoplazmy nalezen v zóně AG vakuol. Proto byl protein po syntéze v ergastoplazmě transportován do AH zóny. Ještě později (po 60 minutách) již byla značka detekována v zóně granulí zymogenu. Později bylo znaménko vidět v lumen acini této žlázy. Ukázalo se tedy, že AG je mezičlánek mezi skutečnou syntézou sekretovaného proteinu a jeho odstraněním z buňky. Procesy syntézy a vylučování bílkovin byly podrobně studovány i na dalších buňkách (mléčná žláza, pohárkové buňky střeva, štítná žláza atd.). Byly také studovány morfologické rysy tohoto procesu. Exportovaný protein syntetizovaný na ribozomech je separován a akumulován uvnitř ER cisteren, podél kterých je transportován do zóny AG membrán. Zde jsou malé vakuoly obsahující syntetizovaný protein odštěpeny z hladkých oblastí ER a vstupují do zóny vakuol v proximální části diktyozomu. V tomto okamžiku mohou vakuoly splynout mezi sebou as plochou cis-cisternovou cisternitou diktyozomu. Tímto způsobem je proteinový produkt již přenesen uvnitř dutin AG nádrží.

Rýže. 6. Sekvence detekce (14) značekÓ t 3H-lysin při syntéze a vylučování sekrece proteinu z pankreatické buňky

K krevní kapilára; cytoplazma C buněk; P lumen žlázy. Šipky ukazují cesty migrace štítků

Jak jsou proteiny modifikovány v cisternách Golgiho aparátu, jsou transportovány malými vakuolami z cisteren do cisteren do distální části diktyozomu, dokud nedosáhnou tubulární membránové sítě v trans oblasti diktyozomu. V této oblasti se odštěpují malé vezikuly obsahující již zralý produkt. Cytoplazmatický povrch takových vezikul je podobný povrchu ohraničených vezikul, které jsou pozorovány během receptorové pinocytózy. Oddělené malé vezikuly se navzájem spojují a vytvářejí sekreční vakuoly. Poté se sekreční vakuoly začnou pohybovat směrem k povrchu buňky, dostanou se do kontaktu s plazmatickou membránou, se kterou jejich membrány splývají, a tak je obsah těchto vakuol mimo buňku. Morfologicky tento proces extruze (ejekce) připomíná pinocytózu, pouze s obráceným sledem fází. Říká se tomu exocytóza.

Takový popis událostí je pouze obecným schématem účasti Golgiho aparátu na sekrečních procesech. Věc je komplikována skutečností, že stejná buňka se může podílet na syntéze mnoha vylučovaných proteinů, může je od sebe izolovat a nasměrovat na buněčný povrch nebo do složení lysozomů. V Golgiho aparátu dochází nejen k „pumpování“ produktů z jedné dutiny do druhé, ale postupně dochází i k jejich „zrání“, modifikaci bílkovin, která končí „tříděním“ produktů směřujících buď do lysozomů, popř. na plazmatická membrána nebo do sekrečních vakuol.

Modifikace proteinů v Golgiho aparátu.

Proteiny syntetizované v ER vstupují do cis-zóny Golgiho aparátu po primární glykosylaci a redukci několika sacharidových zbytků tam. Nakonec všechny proteiny tam mají stejné oligosacharidové řetězce skládající se ze dvou molekul N -acetylglukosamin a šest molekul manózy (obr. 7). V cis-cisternách začíná sekundární modifikace oligosacharidových řetězců a jejich třídění do dvou tříd. V důsledku toho dochází k fosforylaci oligosacharidů na hydrolytických enzymech určených pro lysozomy (oligosacharidy bohaté na manózu) a oligosacharidy jiných proteinů směřující do sekrečních granulí nebo do plazmatické membrány procházejí složitými přeměnami, při kterých dochází ke ztrátě řady cukrů a přidávání galaktózy, N -acetylglukosamin a kyseliny sialové.

Rýže. 7. Glykoproteinové glykosylační dráhy v Golgiho aparátu

A proteiny sekrečních granulí a plazmatické membrány; b proteiny lysozomů. Mannóza; Asp asparagin; GL glukóza; SA kyselina sialová; ha - N -acetylglukosamin; Galaktóza

Vzniká tak speciální komplex oligosacharidů. Takové přeměny oligosacharidů se provádějí pomocí enzymů - glykosyltransferáz, které jsou součástí membrán nádrží Golgiho aparátu. Vzhledem k tomu, že každá zóna v diktyosomech má svou vlastní sadu glykosylačních enzymů, jsou glykoproteiny jakoby přenášeny z jednoho membránového kompartmentu („podlaha“ v hromadě dictyosomových cisteren) do druhého, jakoby štafetovým závodem, a v každém jsou přenášeny vystaveny specifickému účinku enzymů. Takže v cis-site jsou manózy fosforylovány v lysozomálních enzymech a vzniká speciální manóza-6-fosfátová skupina, která je charakteristická pro všechny hydrolytické enzymy, které pak vstupují do lysozomů.

Ve střední části diktyozomů dochází k sekundární glykosylaci sekrečních proteinů: dodatečné odstranění manózy a přídavek N - acetylglukosamin. V trans oblasti jsou do oligosacharidového řetězce přidány galaktóza a kyseliny sialové (obr. 8).

Rýže. 8. Lokalizace enzymů při modifikaci proteinů v Golgiho aparátu (AG)

1 syntéza proteinů v ER; 2 fosforylace lysozomálních oligosacharidů; 3 štěpení manózy; 4 připojení N -acetylglukosamin; 5 přídavek manózy; 6 přidání kyseliny sialové; 7 třídění proteinů na receptorech v trans síti; 8 lysozom; 9 sekreční vakuola; 10 plazmalema

V řadě specializovaných buněk Golgiho aparátu probíhá vlastní syntéza polysacharidů.

V Golgiho aparátu rostlinných buněk jsou syntetizovány polysacharidy matrice buněčné stěny (hemicelulózy, pektiny). Kromě toho se diktyozomy rostlinných buněk podílejí na syntéze a sekreci hlenu a mucinů, které rovněž obsahují polysacharidy. Syntéza hlavního kostrového polysacharidu rostliny buněčné stěny celulóza se vyskytuje, jak již bylo zmíněno, na povrchu plazmatické membrány.

V Golgiho aparátu živočišných buněk probíhá syntéza dlouhých nerozvětvených polysacharidových řetězců glykosaminoglykanů. Jedna z nich, kyselina hyaluronová, která je součástí extracelulární matrix pojivové tkáně, obsahuje několik tisíc opakujících se disacharidových bloků. Mnoho glykosaminoglykanů je kovalentně spojeno s proteiny a tvoří proteoglykany (mukoproteiny). Takové polysacharidové řetězce jsou modifikovány v Golgiho aparátu a vážou se na proteiny, které jsou vylučovány buňkami ve formě proteoglykanů. V Golgiho aparátu dochází také k sulfataci glykosaminoglykanů a některých proteinů.

Třídění bílkovin v Golgiho aparátu.

Golgiho aparátem procházejí alespoň tři toky proteinů syntetizovaných buňkou:

1. tok hydrolytických enzymů do lysozomového kompartmentu;
2. tok vylučovaných proteinů, které se hromadí v sekrečních vakuolách a uvolňují se z buňky pouze po přijetí speciálních signálů;
3. proud neustále vylučovaných sekrečních proteinů.

Proto musí existovat nějaký speciální mechanismus pro prostorovou separaci těchto různých proteinů a jejich drah.

V cis- a střední zóně diktyozomů jdou všechny tyto proteiny dohromady bez separace, jsou pouze samostatně modifikovány v závislosti na jejich oligosacharidových markerech.

Vlastní separace bílkovin, jejich třídění, nastává v trans-sekci Golgiho aparátu. Tento proces není plně dešifrován, ale na příkladu třídění lysozomálních enzymů lze pochopit princip selekce určitých proteinových molekul (obr. 9).

Rýže. 9. Třídění kyselých hydroláz v Golgiho aparátu (AG)

1 vstup hydroláz z EPR; 2 fosforylaci; 3 převod do AG trans-sítě; 4 vazba na receptor; 5 klatrinová skořápka; 6 primární lysozom; 7 asociace se sekundárním lysozomem; 8 disociace z receptoru; 9 defosforylace; 10 aktivovaná hydroláza; 11 návrat (recyklizace) receptorů

Je známo, že pouze prekurzorové proteiny lysozomálních hydroláz mají specifickou oligosacharidovou skupinu, konkrétně manózu. V cis-cisternách jsou tyto skupiny fosforylovány a následně jsou spolu s dalšími proteiny přenášeny z cisterny do cisterny přes střední zónu do trans oblasti. Membrány trans sítě Golgiho aparátu obsahují transmembránový receptorový protein (manóza-6-fosfátový receptor, nebo M-6-P receptor), který rozpoznává a váže se na fosforylované manózové skupiny oligosacharidového řetězce lysozomálních enzymů. K této vazbě dochází při neutrálních hodnotách pH v nádržích trans sítě. Na membránách tvoří tyto proteiny receptoru M-6-P shluky - skupiny, které se koncentrují v zónách tvorby malých váčků potažených klatrinem. V transsíti Golgiho aparátu dochází k jejich separaci, pučení a dalšímu přenosu do endozomů. V důsledku toho se M-6-P receptory, které jsou transmembránovými proteiny, vážou na lysozomální hydrolázy, oddělují je (třídí) od jiných proteinů (například sekrečních, nelysozomálních) a koncentrují je do ohraničených vezikul. Po odtržení od trans sítě tyto vezikuly rychle ztrácejí svůj klatrinový „plášť“, spojují se s endozomy a přenášejí své lysozomální enzymy spojené s membránovými receptory do této vakuoly. Jak již bylo zmíněno, k okyselení média dochází uvnitř endozomů v důsledku aktivity přenašeče protonů. Počínaje pH 6 se lysozomální enzymy oddělí od M-6-P receptorů, aktivují se a začnou pracovat v dutině endolysozomu. Úseky membrán se spolu s M-6-P receptory vracejí recyklací membránových váčků zpět do transsítě Golgiho aparátu.

Je nejpravděpodobnější, že část proteinů, která se hromadí v sekrečních vakuolách a je vylučována z buňky po obdržení signálu (například nervového nebo hormonálního), prochází stejným postupem selekce (třídění) na receptorech trans- cisterny Golgiho aparátu. Tyto sekreční proteiny nejprve vstupují do malých vakuol, rovněž obalených klatrinem, které se pak vzájemně spojují. V sekrečních vakuolách často dochází k agregaci nahromaděných proteinů ve formě hustých sekrečních granulí. To vede ke zvýšení koncentrace proteinu v těchto vakuolách asi 200krát ve srovnání s jeho koncentrací v Golgiho aparátu. Poté, co se tyto proteiny hromadí v sekrečních vakuolách, jsou vytlačeny z buňky exocytózou poté, co buňka obdrží příslušný signál.

Třetí proud vakuol, spojený s konstantní (konstitutivní) sekrecí, pochází také z Golgiho aparátu. Fibroblasty tedy vylučují velké množství glykoproteinů a mucinů, které jsou součástí hlavní látky pojivové tkáně. Mnoho buněk neustále vylučuje proteiny, které podporují jejich vazbu na substráty. Dochází k kontinuálnímu toku membránových váčků na povrch buňky, nesoucích prvky glykokalyxu a membránové glykoproteiny. Tento tok složek vylučovaných buňkou nepodléhá třídění v trans-receptorovém systému Golgiho aparátu. Primární vakuoly tohoto toku se také odštěpují od membrán Golgiho aparátu a strukturně souvisí s ohraničenými vakuolami obsahujícími klatrin (obr. 10).

Rýže. 10. Tři proudy transportu proteinů Golgiho aparátem (AG)

1 lysozomální tok; 2 tok konstantní sekrece; 3 regulovaný tok sekrece

V Golgiho komplexu dochází nejen k transportu vezikul z ER do plazmatické membrány. Dochází k retrográdnímu transportu vezikul. Vakuoly jsou tak odštěpeny od sekundárních lysozomů a vráceny spolu s receptorovými proteiny do trans-AG zóny. Kromě toho dochází k toku vakuol z trans zóny do cis zóny AG, stejně jako z cis zóny do endoplazmatického retikula. V těchto případech jsou vakuoly obaleny COP proteiny. já -komplex. Předpokládá se, že se tímto způsobem vracejí různé sekundární glykosylační enzymy a receptorové proteiny v membránách.

Tyto rysy chování transportních vezikul poskytly základ pro hypotézu o existenci dvou typů transportu složek AG (obr. 11).

Rýže. 11. Modely transportu produktu v Golgiho aparátu (AG)

model stabilních oddílů; 6 AG model zrání nádrže.

1 vylučované proteiny; 2 permanentní enzymy AG; 3 přenos do endozomů; 4, 5 přenos na plazmatickou membránu; já komplex EPR-AG; II cis-sekce AG; III střední sekce AG; IV trans-Uchasyuk AG; V síť trans-AG

Podle jedné z nich, nejstarší, jsou v AG stabilní membránové komponenty, do kterých jsou látky z ER převáděny pomocí transportních vakuol. Podle alternativního modelu je AG dynamickým derivátem ER: po „odpojení“ od ER se membránové vakuoly navzájem spojí do nové cis-cisterny, která se pak pohybuje celou AG zónou a nakonec se rozpadne na transportní vezikuly. Podle tohoto modelu retrográdní COP I -vezikuly vracejí trvalé AG proteiny do mladších cisteren.

3. Molekulární mechanismus návratu proteinů Goggiho komplexu.

Heptamerní cytosolový proteinový komplex tzv COP I (Golgiho membránový komplex, coatomer), ve spojení s GTP - vazebný protein ARF 1 tvoří obal takovým způsobem, že když je spojen s Golgiho membránou, předpokládá se, že podporuje membránovou exocytózu a štěpící reakce spojené s transportem Golgiho membránou. Zařazení COP I v Golgiho membráně vyžaduje přítomnost ARF 1, který funguje GTP do každého cyklu. ARF 1- GTP implementuje zařazení COP I do Golgiho membrán, zatímco hydrolýza GTP pravděpodobně spouští uvolnění COP I z membrány do cytosolu, což umožňuje zahrnout COP I v periodických cyklech montáže a demontáže pláště. Tím pádem, ARF 1 funguje jako duální spínač pro ovládání integrace COP I do membrán a následně i regulace její funkce.

Původně se předpokládalo, že membránová vazba ARF 1 a coatomer se neselektivně účastní tvorby transportních bublin. Tento model předpokládal přítomnost významného toku transportovaných látek sekrečními cestami a předpokládal, že polymerace coatomeru řízená cyklizací GTP s ARF 1 poskytuje mechanicko-chemickou energii pro tvorbu bublin. V důsledku různých studií provedených od té doby byl tento názor opraven. Aktivace ARF 1 má významný vliv na fosfolipidové složení membrány a stimuluje inkorporaci aktinu a dalších cytosolových proteinů do Golgiho membrány. To znamená schopnost ARF 1 k usnadnění procesů třídění, endocytózy a dokování membrán Golgiho komplexu.

Bylo také zjištěno, že fragment coatomeru je schopen vázat dva lysinové zbytky v C-terminálním motivu transmembránových proteinů, které zajišťují cyklický transport mezi Golgiho a ER a fungují, jak se očekávalo, jako návratové sekvence do ER. Interakce podobným způsobem s cytoplazmatickými fragmenty transportních proteinů, COP I dokáže sestavit transportované látky do váčků a zprostředkovat třídění transportních proteinů.

S ohledem na poslední z těchto funkcí je otázka, zda je membrána vázaná COP I transportovaly látky do vezikul exo- nebo endocytárního nebo obou typů.

Kvasinky mají mutantní podjednotky COP I byly identifikovány podle schématu navrženého pro detekci mutantů neschopných udržet/recyklovat molekuly značené dvěma lysinovými zbytky při zachování zbytku cyklu.

V důsledku toho bylo navrženo, že transmembránové transportní proteiny jsou asociovány s motivy obsahujícími dilysin COP I zprostředkovává zpětný transport. Nicméně další rozbor jednotlivých alel s 21 (Gamma COP ) vykazovaly přítomnost selektivních defektů v závislosti na typu transportované látky i v přímém transportu. Kromě toho coatomer také rozpoznává sekvence související s dilysinem a diargininem ve fragmentech cytoplazmatických proteinů. p 24, velká rodina potenciálních vektorů, které se hojně vyskytují v Golgi a bylo prokázáno, že se účastní obousměrného transportu. Vzhledem k těmto, stejně jako předchozím biochemickým a morfologickým datům potvrzujícím roli coatomeru v přímém transportu, se směr (tj. přímý nebo reverzní) transportu vezikul stává nejasným. Další možností je, že zprostředkované Asociace ARF 1 COPI s membránou může sloužit k laterální separaci proteinů a lipidů do samostatných skupin, které jsou následně transportovány přímou nebo reverzní cestou. Přítomnost této funkce byla navržena jako výsledek pozorování, že blokuje asociaci COP I s membránou u mutantů s inhibicí ARF 1 nebo léčbou brefeldinem A ( BFA ) bránící aktivaci ARF 1 sama o sobě neinterferuje s membránovým transportem, ale destabilizuje jej, což vede k neselektivitě návratu proteinu do ER.

Závěr.

Golgiho komplex (aparát) (neboli diktyozom) je membránová organela pro všeobecné použití, kterou mají všechny buňky (kromě erytrocytů a keratinizovaných buněk keratinizujícího epitelu) v množství 1 nebo více (u aktivně se syntetizujících buněk).

V CG je neustále udržována dynamická rovnováha mezi počtem membrán, které „odcházejí“ spolu s odštěpenými vezikuly, počtem membrán, které „pocházejí“ z ER se syntetizovaným produktem, který je třeba zlepšit.

Golgiho komplex je multifunkční stavba. Plní různé funkce:

1. Transport - AG procházejí tři skupiny proteinů: proteiny periplazmatické membrány, proteiny určené k exportu z buňky a lysozomální enzymy.

2. C třídění pro transport: třídění pro další transport do organel, PM, endozomů, sekrečních váčků se vyskytuje v trans Golgiho komplexu.

3. Sekrece - sekrece produktů syntetizovaných v buňce.

3. Glykosylace proteinů a lipidů: glykosidázy odstraňují cukerné zbytky - deglykosylace, glykosyltransferázy připojují cukry zpět na hlavní sacharidový řetězec - glykosylace dochází v něm ke glykosylaci oligosacharidových řetězců proteinů a lipidů, sulfataci řady cukrů a tyrosinových zbytků proteinů a také aktivaci prekurzorů polypeptidových hormonů a neuropeptidů.

4. Syntéza polysacharidů - v AG vzniká mnoho polysacharidů včetně pektinu a hemicelulózy, které tvoří buněčné stěny rostlin a většiny glykosaminoglykanů, které tvoří extracelulární matrix u živočichů

5. Sulfatace – většina cukrů přidaných do proteinového jádra proteoglykanu je sulfatována

6. Přídavek mannoso-6-fosfátu: M-6- P přidán jako řídící signál k enzymům určeným pro lysozomy.

Golgiho aparát je součástí téměř všech živočichů (s výjimkou erytrocytů savců) a rostlinných buněk.

Bibliografie.

1. Zelená N . Biologie M., 2003
2. De Robertis E. Novinsky V., Saez F. Biologie buňky. M., Mir, 2001
3. Zegnbusch P. Molekulární a buněčná biologie. M., Mir, t2004
4. Nenitescu K.D. obecná chemie. Za. z Rumu / Ed. Ablová A. V. M.: Mir, 1968.
5. Svenson K., Webster P. Cage. M., Mir, 2000.
6. Sidorov E.P. Obecná biologie M., 2003
7. Solovjov Yu. I., Evoluce hlavního teoretické problémy chemie, M., 1971
8. Yarygin V.N. Biologie M., 2001

Golgiho komplex byl objeven v roce 1898. Tato membránová struktura je navržena tak, aby odstranila sloučeniny, které jsou syntetizovány v endoplazmatickém retikulu. Níže se na tento systém podíváme blíže.

Golgiho komplex: struktura

Zařízení je sestava membránových nádrží ve tvaru disku. Tyto sáčky jsou směrem k okrajům poněkud rozšířené. Systém Golgiho váčků je spojen s cisternami. V živočišných buňkách je jeden velký nebo několik stohů, které jsou spojeny trubičkami, v rostlinných buňkách se nacházejí dictyosomy (několik samostatných stohů). Komplex Golgi zahrnuje tři části. Jsou obklopeny membránovými vezikuly:

• cis-sekce nejblíže k jádru;
• mediální;
• trans oddělení (nejdále od jádra).

Tyto systémy se liší sadou enzymů. V oddělení cis je první váček označován jako „cisterna spásy“. S jeho pomocí se receptory, které pocházejí z endoplazmatické intermediární sítě, pohybují zpět. Enzym cis se nazývá fosfoglykosidáza. Váže fosfát na manózu (sacharid). Mediální kompartment obsahuje dva enzymy. Jsou to zejména mennadiáza a N-acetylglukosamin transferáza. Ten váže glykosaminy. Transsekční enzymy: peptidáza (provádí proteolýzu) a transferáza (s její pomocí se přenášejí chemické skupiny).

Golgiho komplex: funkce

Tato struktura zajišťuje separaci proteinů do následujících tří proudů:

1. Lysozomální. Jeho prostřednictvím pronikají glykované proteiny do cis-sekce Golgiho aparátu. Některé z nich jsou fosfolitické. V důsledku toho vzniká manóza-6-fosfát – tržně-lysozomální enzymy. V budoucnu tyto fosforylované proteiny vstoupí do lysozomů a nebudou modifikovány.
2. Konstitutivní exocytóza (sekrece). Tento tok zahrnuje proteiny a lipidy, které se staly součástí povrchového buněčného aparátu, včetně glykokalyx. Také mohou existovat sloučeniny, které jsou součástí extracelulární matrice.
3. indukovaná sekrece. Do tohoto proudu pronikají bílkoviny, které fungují mimo buňku, povrchový aparát, ve vnitřním prostředí v těle. Indukovatelná sekrece je charakteristická pro sekreční buňky.

Golgiho komplex se podílí na tvorbě slizničního sekretu - mukopolysacharidů (glykosaminoglykanů). Aparát tvoří také sacharidové složky glykokalyx. Jsou zastoupeny především glykolipidy. Systém také zajišťuje sulfataci proteinových a sacharidových prvků. Golgiho komplex se podílí na částečné proteolýze proteinů. V některých případech se díky tomu sloučenina přemění z neaktivní na aktivní formu (například proinzulin se přemění na inzulín).

Pohyb sloučenin z endoplazmatického retikula (ER)

Komplex je asymetrický. Buňky blíže k jádru obsahují nejvíce nezralých proteinů. Tyto váčky jsou plynule spojeny váčky - membránové váčky. Vyrážejí z endoplazmatického granulárního retikula. Na jeho membránách probíhá proces syntézy bílkovin ribozomy. Transport sloučenin z endoplazmatického retikula do Golgiho komplexu se provádí bez rozdílu. Současně v ER nadále zůstávají nesprávně nebo neúplně složené proteiny. Zpětný pohyb sloučenin do endoplazmatického retikula vyžaduje speciální signální sekvenci a je možný díky vazbě těchto látek na membránové receptory v cis sekci.

Modifikace bílkovin

V nádržích komplexního zrání sloučenin, které jsou určeny k sekreci, dochází k transmembránovým, lysozomálním a dalším látkám. Tyto proteiny se postupně pohybují podél nádrží do organel. V nich začínají jejich modifikace – fosforylace a glykosylace. Během prvního procesu se k proteinům přidá zbytek kyseliny fosforečné. Během O-glykosace jsou komplexní cukry připojeny k atomu kyslíku. Různé nádrže obsahují různé katalytické enzymy. V důsledku toho, když v nich dozrávají proteiny, dochází postupně různé procesy. Takový stupňovitý jev je nepochybně nutné kontrolovat. Polysacharidové zbytky (hlavně manóza) fungují jako druh "značky kvality". Označují zrající proteiny. Další pohyb po nádržích se sloučeninami není vědou zcela pochopen, a to navzdory skutečnosti, že odolné látky zůstávají víceméně spojeny s jedním vakem.

Transport bílkovin z aparátu

Vezikuly pupeny z trans-sekce komplexu. Obsahují plně vyzrálé proteinové sloučeniny. Hlavní funkcí komplexu je třídění proteinů, které jím procházejí. V přístroji se provádí tvorba „třísměrného toku bílkovin“ - zrání a transport:

1. Spojení plazmové membrány.
2. Tajemství.
3. lysozomální enzymy.

Prostřednictvím vezikulárního transportu jsou proteiny, které prošly Golgiho komplexem, dodávány do určitých oblastí v souladu se „značkami“. Tento proces také není zcela pochopen vědou. Bylo zjištěno, že transport proteinů z komplexu vyžaduje účast specifických membránových receptorů. Rozpoznají spojení a poskytují selektivní dokování bubliny a konkrétní organely.

Tvorba lysozomů

Zařízením prochází mnoho hydrolytických enzymů. Přidání výše zmíněné značky se provádí za účasti dvou enzymů. Specifické rozpoznání lysozomálních hydroláz pomocí prvků jejich terciární struktury a připojení N-acetylglukosamin fosfátu se provádí N-acetylglukosamin fosfotransferázou. Fosfoglykosid - druhý enzym - štěpí N-acetylglukosamin, což má za následek tvorbu značky M6P. To je zase rozpoznáno receptorovým proteinem. S jeho pomocí se hydrolázy dostávají do vezikul a posílají je do lysozomů. V nich se za kyselých podmínek štěpí fosfát ze zralé hydrolázy. V případě poruch aktivity N-acetylglukosamin fosfotransferázy v důsledku mutací nebo v důsledku genetických defektů na M6P receptoru jsou všechny lysozomální enzymy standardně dodávány do vnější membrány. Poté jsou vylučovány do extracelulárních podmínek. Bylo také zjištěno, že některé z M6P receptorů jsou také transportovány do vnější membrány. Provádějí návrat náhodně zachycených lysozomálních enzymů z vnějšího prostředí do buňky během endocytózy.

Transport látek k vnější membráně

Obvykle, dokonce i ve fázi syntézy, jsou proteinové sloučeniny vnější membrány se svými hydrofobními oblastmi zabudovány do stěny endoplazmatického retikula. Poté jsou doručeny do komplexu Golgi. Odtud jsou transportovány na buněčný povrch. Během fúze plazmalemy a vezikul se takové sloučeniny neuvolňují do vnějšího prostředí.

Vylučování

Téměř všechny sloučeniny produkované v buňce (proteinové i neproteinové povahy) procházejí Golgiho komplexem. Tam se skládají do sekrečních váčků. V rostlinách s účastí diktyozomů tedy produkce materiálu

Golgiho komplex nebo aparát objevil v roce 1898 Camillo Golgi. Samotné zařízení je polymorfní, asymetrická struktura uvnitř buňky, což jsou cisterny ve tvaru disku naskládané ve formě stohů. S těmito nádržemi je spojena další formace - Golgiho vezikuly, které se přibližují k nádržím a splývají s nimi. Pak v jiné sekci puchýřky vyrazí z komplexu. Vezikuly se jinak nazývají vezikuly.

Anatomicky vypadá Golgiho aparát v rostlinných a živočišných buňkách jinak:

• V živočišných buňkách je přítomen jeden velký zásobník cisteren, někdy několik zásobníků cisteren spojených trubkovými strukturami;
• V rostlinných buňkách je zastoupen tzv. diktyozomy. Dictyosomy jsou samostatné komplexy stohů cisteren s vezikulovými vezikuly. Diktyosomy jsou přítomny nejen v rostlinných buňkách, ale také v buňkách řady prvoků bezobratlých. Diktyosomy produkují polysacharidové komplexy, které se podílejí na stavbě stěn rostlinných buněk. Někteří vědci se domnívají, že diktyozomy mají také funkci při budování vakuol. Argumentují tím, že vakuoly vznikají bobtnáním mezimembránového prostoru samotných diktyozomů. Je známo, že vakuola v rostlinné buňce zabírá její velkou část.

Struktura

Strukturu zařízení lze podmíněně rozdělit do tří částí:

1. Cis řez je asymetrický počáteční řez s nezralým proteinem.
2. Střední oddělení. Jinak se tomu také říká mediální oddělení.
3. Trans oddělení. Jedná se o sekci se zralým proteinovým komplexem. Zde se tvoří a odcházejí vezikuly, které nesou již plně vytvořené zralé proteiny.

Doprava látek z EPS

Funkci vykonává Golgiho aparát transport látek z endoplazmatického retikula. Asymetrická část aparátu je blíže k jádru a obsahuje nezralé proteiny. Bublinky sem chodí pravidelně. Vstup proteinů z endoplazmatického retikula do aparátu není příliš selektivní, ale proteiny s nepravidelnou strukturou do aparátu nepronikají.

V přítomnosti speciální signální aminokyselinové sekvence dochází ke zpětnému transportu proteinů z aparátu do EPS.

Konverze bílkovin

Ve vacích Golgiho komplexu funkce konverze bílkovin. Zde dozrávají proteiny pro sekreci, transmembrány a komplexy, které tvoří lysozomy.

Hromady nádrží obsahují různé sady enzymů, které katalyzují procesy přeměny proteinů: proteiny přecházejí z jedné nádrže do druhé a podléhají různým druhům enzym-katalytické transformace. Jak se proteiny pohybují z jedné nádrže do druhé, není zcela pochopeno. To je předmětem studia biochemie. Zde jsou ty nejtěžší chemické reakce zahrnující receptory.

Po průchodu tankovým systémem aparátu protein vstupuje do trans-sekce. Začnou se z něj postupně oddělovat bublinky naplněné vytvořeným proteinem. Je třeba říci, že každý protein je transportován do organely, pro kterou byl vytvořen. V golgiho aparátu získávají proteiny jakousi receptorovou značku, díky které transportní systém rozpozná protein a přenese ho na místo určení, pro které byl vytvořen.

Podmíněně trans oddělení produkuje proteiny tří směrů:

1. Lysozomální enzymy jsou skupinou látek, které jsou posílány do lysozomů.
2. Proteiny pro stavbu membrán.
3. Tajemství.

Tvorba lysozomů

Jedním z proudů třísměrného pohybu proteinů je je tvorba lysozomů. Z trans-sekce Golgiho aparátu odcházejí vezikuly, které přenášejí enzymy do organely - lysozomu. Lysozom je formace sloučených vezikul, která má kyselou reakci a sadu autolytických enzymů. Lysozomy plní v buňce řadu důležitých funkcí:

• Trávení cizích částic a buněk, včetně bakterií zachycených během endocytózy.
• Autofagie – přeloženo do ruštiny – „samopožírání“. Navzdory příšernému názvu jde o velmi užitečnou funkci - lýzu a rozpouštění na elementární složky odumírající organel. Výměna stárnoucích struktur za nové.
• Autolýza je proces sebezničení buněk. Složitý proces kaskádových reakcí. Pozoruhodným příkladem autolýzy je proces přeměny pulce v žábu. Jak víte, pulec má ocas, ale dospělá žába ne. V pozdějších fázích vývoje u pulce ocas postupně klesá a úplně mizí. To je způsobeno skutečností, že procesy buněčné autolýzy se aktivně vyskytují u kořene ocasu. Buňky jsou zničeny a jejich nutriční složky jsou absorbovány a použity k výstavbě těla zvířete.

Vylučování

V Golgiho aparátu dozrává mnoho tajemství buněčné struktury. Jedná se o složky bílkovinné povahy a také složky nebílkovinné. Odtud jsou transportovány do všech částí buněk. Schéma sekrece je následující: proteiny syntetizované v endoplazmatickém retikulu vstupují do Golgiho aparátu speciálním kompartmentem. Z Golgiho aparátu vycházejí z trans-sekce vezikuly, které přenášejí složky do organel a mimo buňku.

Složky mimo buňku vstupují přes membránu exocytotickým přenosem. Visikula, která se přibližuje k membráně, je v ní zapuštěna a odhaluje její obsah opačná strana buňky. V důsledku toho je veškerý obsah mimo buňku. V tomto případě je výhoda dvojí přenos komponentů a kompletace membrány.

Video

Toto video vám pomůže pochopit strukturu buňky a co je to Golgiho komplex.