Polüpeptiidahelas olevad aminohapped on seotud amiidsidemega, mis moodustub α- karboksüülrühmüks ja järgmise aminohappe α-aminorühm (joonis 1). Aminohapete vahel tekkinud kovalentset sidet nimetatakse peptiidside. Peptiidirühma hapniku- ja vesinikuaatomid hõivavad trans-positsiooni.

Riis. 1. Peptiidsideme moodustumise skeem.Igas valgus või peptiidis saab eristada: N-ots valk või peptiid, millel on vaba α-aminorühm (-NH2);

C-otsmillel on vaba karboksüülrühm (-COOH);

Peptiidi selgroogkorduvatest fragmentidest koosnevad valgud: -NH-CH-CO-; Aminohappe radikaalid(külgmised ketid) (R 1 Ja R 2)- muutuvad rühmad.

Polüpeptiidahela lühendatud tähistus, samuti valkude süntees rakkudes, algab tingimata N-otsaga ja lõpeb C-otsaga:

Peptiidis sisalduvate ja peptiidsideme moodustavate aminohapete nimedel on lõpud -il. Näiteks ülaltoodud tripeptiidi nimetatakse treonüül-histidüül-proliin.

Ainus muutuv osa, mis eristab ühte valku kõigist teistest, on selles sisalduvate aminohapete radikaalide (külgahelate) kombinatsioon. Seega määravad valgu individuaalsed omadused ja funktsioonid polüpeptiidahela aminohapete struktuur ja vaheldumise järjekord.

Erinevate kehavalkude polüpeptiidahelad võivad sisaldada mitmest aminohappest kuni sadade ja tuhandete aminohappejääkideni. Nende molekulmass (mol.mass) on samuti väga erinev. Seega koosneb hormoon vasopressiin 9 aminohappest, ütlevad nad. mass 1070 kDa; insuliin - 51 aminohappest (2 ahelas), mol. mass 5733 kDa; lüsosüüm - 129 aminohappest (1 ahel), mol. mass 13 930 kDa; hemoglobiin - 574 aminohappest (4 ahelat), mol. mass 64 500 kDa; kollageen (tropokollageen) - ligikaudu 1000 aminohapet (3 ahelat), mol. mass ~130 000 kD.

Valgu omadused ja funktsioon sõltuvad aminohapete struktuurist ja vaheldumise järjekorrast ahelas, aminohapete koostise muutmine võib neid oluliselt muuta. Seega on hüpofüüsi tagumise osa 2 hormooni - oksütotsiin ja vasopressiin - nanopeptiidid ja erinevad 2 aminohappest 9-st (positsioonides 3 ja 8):

Oksütotsiini peamine bioloogiline toime seisneb emaka silelihaste kontraktsiooni stimuleerimises sünnituse ajal ning vasopressiin põhjustab vee reabsorptsiooni neerutuubulites (antidiureetiline hormoon) ja omab vasokonstriktoreid. Seega, vaatamata suurele struktuurilisele sarnasusele, on nende peptiidide füsioloogiline aktiivsus ja sihtkuded, millele nad toimivad, erinevad, s.t. vaid 2 aminohappe asendamine 9-st põhjustab peptiidi funktsiooni olulist muutust.

Mõnikord põhjustab väga väike muutus suure valgu struktuuris selle aktiivsuse pärssimist. Seega koosneb ensüüm alkoholdehüdrogenaas, mis lagundab inimese maksas etanooli, 500 aminohappest (4 ahelas). Selle aktiivsus Aasia piirkonna (Jaapan, Hiina jne) elanike seas on palju madalam kui Euroopa elanike seas. See on tingitud asjaolust, et ensüümi polüpeptiidahelas asendatakse glutamiinhape positsioonis 487 lüsiiniga.

Mängivad aminohapete radikaalide vastasmõjud suur tähtsus Valkude ruumilise struktuuri stabiliseerimisel saab eristada 4 tüüpi keemilisi sidemeid: hüdrofoobsed, vesinikud, ioonsed, disulfiidsidemed.

Hüdrofoobsed sidemed tekivad mittepolaarsete hüdrofoobsete radikaalide vahel (joonis 2). Nad mängivad juhtivat rolli valgu molekuli tertsiaarse struktuuri moodustamisel.

Riis. 2. Hüdrofoobsed vastasmõjud radikaalide vahel

Vesiniksidemed- moodustuvad liikuva vesinikuaatomiga polaarsete (hüdrofiilsete) laenguta radikaalide ja elektronegatiivse aatomiga (-O või -N-) rühmade vahel (joonis 3).

Ioonsed sidemed moodustuvad polaarsete (hüdrofiilsete) ionogeensete radikaalide vahel, millel on vastupidiselt laetud rühmad (joonis 4).

Riis. 3. Aminohapperadikaalide vahelised vesiniksidemed

Riis. 4. Ioonside lüsiini ja asparagiinhappe radikaalide vahel (A) ja ioonsete interaktsioonide näited (B)

Disulfiidside- kovalentne, moodustub kahest polüpeptiidahela erinevates kohtades paiknevatest tsüsteiiniradikaalide sulfhüdrüül- (tiool) rühmast (joonis 5). Leidub sellistes valkudes nagu insuliin, insuliiniretseptor, immunoglobuliinid jne.

Disulfiidsidemed stabiliseeruvad ruumiline struktuurüks polüpeptiidahel või ühendada omavahel 2 ahelat (näiteks hormooninsuliini ahelad A ja B) (joonis 6).

Riis. 5. Disulfiidsideme teke.

Riis. 6. Disulfiidsidemed insuliini molekulis. Disulfiidsidemed: sama ahela tsüsteiinijääkide vahel A(a) kettide vahel A Ja IN(b). Numbrid näitavad aminohapete asukohta polüpeptiidahelates.

Masterwebist

21.07.2018 17:00

Peptiidside on tugev ühendus kahe aminohappe fragmentide vahel, mis on valkude ja peptiidide lineaarsete struktuuride moodustumise aluseks. Sellistes molekulides on iga aminohape (välja arvatud terminaalsed) seotud eelneva ja järgnevaga.

Sõltuvalt ühikute arvust võivad peptiidsidemed tekitada dipeptiide (koosnevad kahest aminohappest), tripeptiide (kolmest), tetrapeptiide, pentapeptiide jne. Lühikesi ahelaid (10 kuni 50 monomeeri) nimetatakse oligopeptiidideks ja pikki ahelaid nn. polüpeptiidid ja valgud (molekulmass üle 10 tuhande Jah).

Peptiidsideme omadused

Peptiidside on kovalentne keemiline ühendühe aminohappe esimese süsinikuaatomi ja teise lämmastikuaatomi vahel, mis tuleneb alfa-karboksüülrühma (COOH) interaktsioonist alfa-aminorühmaga (NH2). Sel juhul toimub OH-hüdroksüülrühma nukleofiilne asendamine aminorühmaga, millest eraldatakse vesinik. Selle tulemusena moodustub üksik C-N side ja vee molekul.

Kuna reaktsiooni käigus tekib osade komponentide (OH rühm ja vesinikuaatom) kadu, ei nimetata peptiidiühikuid enam aminohapeteks, vaid aminohappejääkideks. Tänu sellele, et viimased sisaldavad 2 süsinikuaatomit, peptiidahelat vaheldumine S-S ja C-N sidemed, mis moodustavad peptiidi karkassi. Selle külgedel on aminohapperadikaalid. Süsiniku- ja lämmastikuaatomite vaheline kaugus varieerub vahemikus 0,132–0,127 nm, mis näitab ebakindlat seost.

Peptiidside on väga tugev keemilise interaktsiooni tüüp. Rakukeskkonnale vastavates standardsetes biokeemilistes tingimustes see iseseisvalt ei hävine.

Valkude ja peptiidide peptiidsidet iseloomustab koplanaarsuse omadus, kuna kõik selle moodustumisel osalevad aatomid (C, N, O ja H) asuvad samal tasapinnal. Seda nähtust seletatakse jäikusega (st võimetusega pöörata elemente ümber sideme), mis tuleneb resonantsstabiliseerimisest. Aminohappeahela sees, peptiidrühmade tasandite vahel, on radikaalidega seotud α-süsiniku aatomid.

Konfiguratsiooni tüübid

Sõltuvalt alfa-süsinikuaatomite asukohast peptiidsideme suhtes võib viimasel olla 2 konfiguratsiooni:

• "cis" (asub ühel küljel);
• "trans" (asub erinevatel külgedel).

Transvormi iseloomustab suurem stabiilsus. Mõnikord iseloomustab konfiguratsioone radikaalide paigutus, mis ei muuda olemust, kuna need on seotud alfa-süsiniku aatomitega.

Resonantsi nähtus

Peptiidsideme eripära on see, et see on 40% kahekordne ja seda võib leida kolmel kujul:

• Ketool (0,132 nm) – C-N side on stabiliseeritud ja täiesti üksik.
• Siirde- ehk mesomeerne - vahepealne vorm, on osaliselt määratlemata iseloomuga.
• Enool (0,127 nm) - peptiidside muutub täielikult kahekordseks ja ühendus C-O- täiesti vallaline. Sel juhul omandab hapnik osaliselt negatiivse laengu ja vesinikuaatom - osaliselt positiivse.

Seda omadust nimetatakse resonantsefektiks ja seda seletatakse süsiniku- ja lämmastikuaatomite vahelise kovalentse sideme delokaliseerumisega. Sel juhul moodustavad sp2-hübriidorbitaalid elektronpilve, mis levib hapnikuaatomini.

Peptiidsideme moodustumine

Peptiidsideme moodustumine on tüüpiline polükondensatsioonireaktsioon, mis on termodünaamiliselt ebasoodne. Looduslikes tingimustes nihkub tasakaal vabade aminohapete suunas, seega on sünteesiks vaja katalüsaatorit, mis aktiveerib või modifitseerib karboksüülrühma, et hüdroksüülrühma oleks lihtsam eemaldada.

Elusrakus toimub peptiidsideme moodustumine valke sünteesivas keskuses, kus katalüsaatorina toimivad spetsiifilised ensüümid, mis töötavad energiakuluga suure energiaga sidemetest.

Kievyan Street, 16 0016 Armeenia, Jerevan +374 11 233 255

(1) ja (2) moodustuvad dipeptiid (kahe aminohappe ahel) ja veemolekul. Sama skeemi järgi genereerib ribosoom pikemaid aminohapete ahelaid: polüpeptiide ja valke. Erinevad aminohapped, mis on valgu "ehituskivid", erinevad R-radikaali poolest.

Peptiidsideme omadused

Nagu kõigi amiidide puhul, on peptiidsideme puhul kanooniliste struktuuride resonantsi tõttu karbonüülrühma süsiniku ja lämmastikuaatomi vaheline C-N side oma olemuselt osaliselt kahekordne:

See väljendub eelkõige selle pikkuse vähenemises 1,33 angströmini:

Selle tulemuseks on järgmised omadused:

• 4 sideme aatomit (C, N, O ja H) ja 2 α-süsinikku on samas tasapinnas. Aminohapete R-rühmad ja vesinikud α-süsiniku juures asuvad väljaspool seda tasapinda.
• H Ja O peptiidsidemes, samuti on kahe aminohappe α-süsinikud trans-orienteeritud (trans-isomeer on stabiilsem). L-aminohapete puhul, mis on nii kõigi looduslike valkude ja peptiidide puhul, on ka R-rühmad trans-orienteeritud.
• Keerleb ringi C-N ühendused raske, on võimalik pöörlemine ümber C-C sideme.

Lingid

Wikimedia sihtasutus. 2010. aasta.

Vaadake, mis on "peptiidside" teistes sõnaraamatutes:

- (CO NH) keemiline side, mis ühendab peptiidide ja valkude molekulides ühe aminohappe aminorühma teise aminohappe karboksüülrühmaga... Suur entsüklopeediline sõnaraamat

peptiidside- - amiidside (NH CO), mis moodustub dehüdratsioonireaktsiooni tulemusena aminohapete amino- ja karboksüülrühmade vahel ... Lühisõnastik biokeemilised terminid

peptiidside- Kovalentne side ühe aminohappe alfa-aminorühma ja teise aminohappe alfa-karboksüülrühma vahel Biotehnoloogia teemad EN peptiidside ... Tehniline tõlkija juhend

Peptiidside- * peptiidside * peptiidside kovalentne side kahe aminohappe vahel, mis tekib ühe molekuli α-aminorühma ühendamisel teise molekuli α-karboksüülrühmaga koos vee samaaegse eemaldamisega ... Geneetika. entsüklopeediline sõnaraamat

PEPTIIDSIDE- keemia. CO NH side, mis on iseloomulik aminohapetele valkude ja peptiidide molekulides. P.S. leitud mõnest teisest orgaanilised ühendid. Selle hüdrolüüsi käigus moodustub vaba karboksüülrühm ja aminorühm... Suur polütehniline entsüklopeedia

amiidsideme tüüp; tekib ühe aminohappe aminorühma (NH2) interaktsiooni tulemusena? mõne teise aminohappe karboksüülrühm (COOH). Valkudes ja peptiidides olev C(O)NH rühm on ketoenooltautomerismi seisundis (olemasolu... ... Bioloogiline entsüklopeediline sõnaraamat

- (CO NH), keemiline side, mis ühendab ühe aminohappe aminorühma teise aminohappe karboksüülrühmaga peptiidide ja valkude molekulides. * * * PEPTIIDSIDE PEPTIIDSIDE (CO NH), keemiline side, mis ühendab ühe aminohappe aminorühma... ... entsüklopeediline sõnaraamat

Peptiidside peptiidside. Amiidsideme tüüp, mis moodustub kahe aminohappe α-karboksüül- ja α-aminorühmade vahel. (

Peptiidside on keemiline olemus on kovalentne ja annab valgu molekuli esmasele struktuurile suure tugevuse. Kuna peptiidside on polüpeptiidahela korduv element ja millel on spetsiifilised struktuursed tunnused, ei mõjuta peptiidside mitte ainult primaarstruktuuri kuju, vaid ka kõrgemad tasemed polüpeptiidahela organiseerimine.

L. Pauling ja R. Corey andsid suure panuse valgumolekuli struktuuri uurimisse. Märgates, et valgumolekul sisaldab kõige rohkem peptiidsidemeid, viisid nad esimestena läbi selle sideme põhjalikud röntgenuuringud. Uurisime sideme pikkusi, aatomite paiknemise nurki ja aatomite suunda sideme suhtes. Uurimistöö põhjal tehti kindlaks järgmised peptiidsideme peamised omadused.

1. Peptiidsideme neli aatomit (C, O, N, H) ja kaks kinnitunud
a-süsiniku aatomid asuvad samal tasapinnal. A-süsinikuaatomite R- ja H-rühmad asuvad väljaspool seda tasapinda.

2. Peptiidsideme O- ja H-aatomid ning kaks a-süsinikuaatomit, samuti R-rühmad on peptiidsideme suhtes trans-orientatsioonis.

3. C–N sideme pikkus, mis on võrdne 1,32 Å, on kaksikkovalentse sideme (1,21 Å) ja üksikkovalentse sideme (1,47 Å) pikkuse vahepealne. Sellest järeldub, et C-N side on osaliselt küllastumata. See loob eeldused tautomeersete ümberkorralduste toimumiseks kaksiksideme juures koos enoolvormi moodustumisega, s.t. peptiidside võib eksisteerida ketoenooli kujul.

Pöörlemine ümber –C=N– sideme on keeruline ja kõigil peptiidrühma kuuluvatel aatomitel on tasapinnaline trans-konfiguratsioon. Cis-konfiguratsioon on energeetiliselt vähem soodne ja seda leidub ainult mõnes tsüklilises peptiidis. Iga tasapinnaline peptiidi fragment sisaldab kahte sidet a-süsiniku aatomitega, mis on võimelised pöörlema.

Valgu esmase struktuuri ja selle funktsiooni vahel antud organismis on väga tihe seos. Selleks, et valk saaks täita oma olemuslikku funktsiooni, on selle valgu polüpeptiidahelas vaja väga spetsiifilist aminohapete järjestust. See spetsiifiline aminohapete järjestus, kvalitatiivne ja kvantitatiivne koostis on fikseeritud geneetiliselt (DNA → RNA → valk). Iga valku iseloomustab spetsiifiline aminohapete järjestus; vähemalt ühe aminohappe asendamine valgus ei põhjusta mitte ainult struktuurseid ümberkorraldusi, vaid ka muutusi füüsilised ja keemilised omadused ja bioloogilised funktsioonid. Olemasolev primaarstruktuur määrab ette järgnevad (sekundaarsed, tertsiaarsed, kvaternaarsed) struktuurid. Näiteks punastes verelibledes terved inimesed sisaldab valku - hemoglobiini, millel on spetsiifiline aminohapete järjestus. Väikesel osal inimestest on hemoglobiini struktuuris kaasasündinud kõrvalekalle: nende punased verelibled sisaldavad hemoglobiini, mis ühes asendis sisaldab glutamiinhappe (laetud, polaarne) asemel aminohapet valiini (hüdrofoobne, mittepolaarne). Selline hemoglobiin erineb oluliselt füüsikalis-keemiliste ja bioloogiliste omaduste poolest normaalsest. Hüdrofoobse aminohappe ilmumine põhjustab "kleepuva" hüdrofoobse kontakti ilmnemist (punased verelibled ei liigu veresoontes hästi), punaste vereliblede kuju muutumine (kaksiknõgusast poolkuukujuliseks) , samuti hapnikuülekande halvenemine jne. Selle anomaaliaga sündinud lapsed surevad varases lapsepõlves sirprakulise aneemia tõttu.

Põhjalikud tõendid väite kasuks, et bioloogilise aktiivsuse määrab aminohappejärjestus, saadi pärast ensüümi ribonukleaasi (Merrifield) kunstlikku sünteesi. Loodusliku ensüümiga sama aminohappejärjestusega sünteesitud polüpeptiidil oli sama ensümaatiline aktiivsus.

Uurimine viimased aastakümned näitas, et esmane struktuur on fikseeritud geneetiliselt, st. määratakse polüpeptiidahela aminohapete järjestus geneetiline kood DNA ning määrab omakorda valgu molekuli sekundaarse, tertsiaarse ja kvaternaarse struktuuri ning selle üldise konformatsiooni. Esimene valk, mille esmane struktuur loodi, oli valkhormoon insuliin (sisaldab 51 aminohapet). Seda tegi 1953. aastal Frederick Sanger. Praeguseks on dešifreeritud enam kui kümne tuhande valgu esmane struktuur, kuid see on väga väike arv, kui arvestada, et looduses on umbes 10 12 valku. Vaba pöörlemise tulemusena on polüpeptiidahelad võimelised keerduma (volduma) mitmesugusteks struktuurideks.

Sekundaarne struktuur. Valgumolekuli sekundaarne struktuur viitab sellele, kuidas polüpeptiid ahel on ruumis paigutatud. Valgu molekuli sekundaarstruktuur moodustub üht või teist tüüpi vaba pöörlemise tulemusena polüpeptiidahelas a-süsiniku aatomeid ühendavate sidemete ümber.Selle vaba pöörlemise tulemusena on polüpeptiidahelad võimelised keerduma (volduma) ruumis erinevatesse struktuuridesse.

Looduslikes polüpeptiidahelates on kolm peamist struktuuritüüpi:

- a-heeliks;

- β-struktuur (volditud leht);

- statistiline sasipundar.

Kerakujuliste valkude kõige tõenäolisemaks struktuuritüübiks peetakse α-heeliks Keerdumine toimub päripäeva (parempoolne spiraal), mis on tingitud looduslike valkude L-aminohappe koostisest. Tekkimise liikumapanev jõud α-heeliksid on aminohapete võime moodustada vesiniksidemeid. Aminohapete R-rühmad on suunatud keskteljest väljapoole a-heeliksid. naaberpeptiidsidemete dipoolid > C=O ja >N-H on dipoolide interaktsiooni jaoks optimaalselt orienteeritud, moodustades seeläbi ulatusliku molekulisiseste kooperatiivsete vesiniksidemete süsteemi, mis stabiliseerib a-heeliksit.

Heeliksi samm (üks täispööre) 5,4Å sisaldab 3,6 aminohappejääki.

Joonis 2 – Valgu a-heeliksi struktuur ja parameetrid

Iga valku iseloomustab selle polüpeptiidahela teatav helilisus

Spiraalstruktuuri võivad häirida kaks tegurit:

1) ahelas proliinijäägi olemasolu, mille tsükliline struktuur põhjustab polüpeptiidahela katkemise - puudub –NH 2 rühm, mistõttu ahelasisese vesiniksideme teke on võimatu;

2) kui polüpeptiidahelas on reas palju positiivse laenguga (lüsiin, arginiin) või negatiivse laenguga (glutamiin-, asparagiinhapped) aminohappejääke, siis antud juhul sarnaselt laetud rühmade tugev vastastikune tõrjumine (– COO– või –NH 3 +) ületab oluliselt vesiniksidemete stabiliseerivat mõju a-heeliksid.

Teist tüüpi polüpeptiidahela konfiguratsiooni, mida leidub juustes, siidis, lihastes ja teistes fibrillaarsetes valkudes, nimetatakse β-struktuurid või volditud leht. Volditud lehe struktuuri stabiliseerivad ka vesiniksidemed samade dipoolide vahel –NH...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные

polüpeptiidahelad, mis on identselt suunatud või antiparalleelsed,

mis on tugevdatud nende ahelate vaheliste vesiniksidemete tõttu. Selliseid struktuure nimetatakse b-volditud lehtedeks (joonis 2).

Joonis 3 – polüpeptiidahelate b-struktuur

a-Heeliks ja volditud lehed on järjestatud struktuurid; neil on ruumis korrapärane aminohappejääkide paigutus. Mõnel polüpeptiidahela piirkonnal puudub korrapärane perioodiline ruumiline korraldus, need on tähistatud kui korrastamata või statistiline sasipundar.

Kõik need struktuurid tekivad spontaanselt ja automaatselt tänu sellele, et antud polüpeptiidil on teatud aminohappejärjestus, mis on geneetiliselt ettemääratud. a-heeliksid ja b-struktuurid määravad valkude teatud võime täita spetsiifilisi bioloogilisi funktsioone. Seega on a-spiraalne struktuur (a-keratiin) hästi kohanenud väliste kaitsestruktuuride moodustamiseks - suled, karvad, sarved, kabjad. B-struktuur soodustab painduvate ja venimatute siidi- ja võrguniitide teket ning kollageenvalgu konformatsioon tagab kõõlustele vajaliku suure tõmbetugevuse. Filamentsetele (fibrillaarsetele) valkudele on iseloomulik ainult a-heeliksite või b-struktuuride olemasolu. Kerakujuliste (sfääriliste) valkude koostises on a-heeliksite ja b-struktuuride ning struktuuritute piirkondade sisaldus väga erinev. Näiteks: insuliin on spiraliseeritud 60%, ensüüm ribonukleaas - 57%, kanamunavalgu lüsosüüm - 40%.

Tertsiaarne struktuur. Tertsiaarne struktuur viitab sellele, kuidas polüpeptiidahelat teatud mahus ruumis paikneb.

Valkude tertsiaarne struktuur moodustub a-heeliksit, b-struktuure ja juhuslikke spiraalpiirkondi sisaldava peptiidahela täiendava voltimise teel. Valgu tertsiaarne struktuur moodustub täiesti automaatselt, spontaanselt ja täielikult primaarstruktuuri poolt ette määratud ning on otseselt seotud valgumolekuli kujuga, mis võib olla erinev: sfäärilisest kuni filamentseni. Valgumolekuli kuju iseloomustab selline näitaja nagu asümmeetria aste (pika ja lühikese telje suhe). U fibrillaarne või filamentsed valgud, on asümmeetria aste suurem kui 80. Kui asümmeetria aste on väiksem kui 80, liigitatakse valgud järgmiselt: kerajas. Enamikul neist on asümmeetria aste 3-5, s.o. tertsiaarset struktuuri iseloomustab polüpeptiidahela üsna tihe pakend, mis läheneb palli kujule.

Globulaarsete valkude moodustumise ajal rühmituvad mittepolaarsed hüdrofoobsed aminohapperadikaalid valgu molekulis, polaarsed aga on orienteeritud vee poole. Mingil hetkel ilmneb molekuli termodünaamiliselt soodsaim stabiilne konformatsioon, gloobul. Sellisel kujul iseloomustab valgu molekuli minimaalne vaba energia. Saadud gloobuli konformatsiooni mõjutavad sellised tegurid nagu lahuse pH, lahuse ioontugevus, aga ka valgumolekulide koostoime teiste ainetega.

Peamiseks liikumapanevaks jõuks kolmemõõtmelise struktuuri tekkimisel on aminohapperadikaalide koostoime veemolekulidega.

Fibrillaarsed valgud. Tertsiaarse struktuuri moodustumisel nad ei moodusta gloobuleid - nende polüpeptiidahelad ei voldi, vaid jäävad piklikuks lineaarsete ahelate kujul, rühmitudes fibrillkiududeks.

Joonistamine – Kollageenfibrillide (fragmendi) struktuur.

Viimasel ajal on ilmnenud tõendeid selle kohta, et tertsiaarse struktuuri moodustumise protsess ei ole automaatne, vaid seda reguleerivad ja juhivad spetsiaalsed molekulaarsed mehhanismid. See protsess hõlmab spetsiifilisi valke - chaperone. Nende põhifunktsioonid on võime vältida mittespetsiifiliste (kaootiliste) juhuslike spiraalide moodustumist polüpeptiidahelast ja tagada nende kohaletoimetamine (transport) subtsellulaarsetesse sihtmärkidesse, luues tingimused valgu molekuli voltimise lõpuleviimiseks.

Tertsiaarse struktuuri stabiliseerumine on tagatud mittekovalentsete interaktsioonide tõttu kõrvalradikaalide aatomirühmade vahel.

Joonis 4 – Sidemete tüübid, mis stabiliseerivad valgu tertsiaarset struktuuri

A) elektrostaatilised jõud tõmbejõud radikaalide vahel, mis kannavad vastupidiselt laetud ioonrühmi (ioonide interaktsioonid), näiteks asparagiinhappe negatiivselt laetud karboksüülrühma (– COO –) ja (NH 3 +) lüsiinijäägi positiivselt laetud e-aminorühma.

b) vesiniksidemed kõrvalradikaalide funktsionaalrühmade vahel. Näiteks türosiini OH-rühma ja asparagiinhappe karboksüülhapniku vahel

V) hüdrofoobsed interaktsioonid on põhjustatud van der Waalsi jõududest mittepolaarsete aminohapperadikaalide vahel. (Näiteks rühmades
–CH 3 – alaniin, valiin jne.

G) dipool-dipool interaktsioonid

d) disulfiidsidemed(–S–S–) tsüsteiinijääkide vahel. See side on väga tugev ja seda ei esine kõigis valkudes. See seos mängib olulist rolli teravilja ja jahu valguainetes, sest mõjutab gluteeni kvaliteeti, taigna struktuurseid ja mehaanilisi omadusi ning vastavalt ka valmistoote – leiva kvaliteeti jne.

Valgugloobul ei ole absoluutselt jäik struktuur: teatud piirides on väikese arvu nõrkade sidemete katkemisel ja uute moodustumisel võimalik peptiidahela osade pöörduv liikumine üksteise suhtes. Tundub, et molekul hingab, pulseerib oma erinevates osades. Need pulsatsioonid ei riku molekuli põhilist konformatsiooniplaani, nii nagu aatomite termilised vibratsioonid kristallis ei muuda kristalli struktuuri, kui temperatuur ei ole nii kõrge, et tekiks sulamine.

Alles pärast seda, kui valgumolekul omandab loomuliku, natiivse tertsiaarse struktuuri, ilmutab see oma spetsiifilist funktsionaalset aktiivsust: katalüütilist, hormonaalset, antigeenset jne. Just tertsiaarse struktuuri moodustumisel tekivad ensüümide aktiivsed keskused, keskused, mis vastutavad valkude integreerimise eest multiensüümide kompleksi, keskused, mis vastutavad supramolekulaarsete struktuuride isekoostumise eest. Seetõttu kaasneb igasuguste mõjudega (termiline, füüsikaline, mehaaniline, keemiline), mis viib selle valgu loomuliku konformatsiooni hävimiseni (sidemete katkemine), valgu bioloogiliste omaduste osaline või täielik kadumine.

Mõnede valkude täielike keemiliste struktuuride uurimine on näidanud, et nende tertsiaarses struktuuris tuvastatakse tsoonid, kus hüdrofoobsed aminohapperadikaalid on kontsentreeritud, ja polüpeptiidahel on tegelikult mähitud ümber hüdrofoobse tuuma. Veelgi enam, mõnel juhul eraldatakse valgumolekulis kaks või isegi kolm hüdrofoobset tuuma, mille tulemuseks on 2- või 3-tuumaline struktuur. Seda tüüpi molekulaarstruktuur on iseloomulik paljudele valkudele, millel on katalüütiline funktsioon (ribonukleaas, lüsosüüm jne). Valgumolekuli eraldiseisvat osa või piirkonda, millel on teatud struktuurne ja funktsionaalne autonoomia, nimetatakse domeeniks. Näiteks paljudel ensüümidel on eraldi substraati siduvad ja koensüümi siduvad domeenid.

Bioloogiliselt mängivad fibrillaarsed valgud loomade anatoomia ja füsioloogiaga seoses väga olulist rolli. Selgroogsetel moodustavad need valgud 1/3 nende kogusisaldusest. Fibrillaarsete valkude näide on siidivalgu fibroiin, mis koosneb mitmest volditud lehtstruktuuriga antiparalleelsest ahelast. Valk a-keratiin sisaldab 3-7 ahelat. Kollageenil on keeruline struktuur, milles 3 identset vasakule pööravat ahelat on kokku keeratud, moodustades paremale pöörava kolmikheeliksi. Seda kolmikheeliksit stabiliseerivad arvukad molekulidevahelised vesiniksidemed. Aminohapete, nagu hüdroksüproliin ja hüdroksülüsiin, olemasolu soodustab ka vesiniksidemete moodustumist, mis stabiliseerivad kolmikheeliksi struktuuri. Kõik fibrillaarsed valgud on vees halvasti või täielikult lahustumatud, kuna sisaldavad palju hüdrofoobseid, vees lahustumatuid R-rühmi sisaldavaid aminohappeid isoleutsiini, fenüülalaniini, valiini, alaniini, metioniini. Pärast spetsiaalset töötlemist muudetakse lahustumatu ja seedimatu kollageen želatiinlahustuvaks polüpeptiidiseguks, mida seejärel kasutatakse toiduainetööstuses.

Globulaarsed valgud. Täitke erinevaid bioloogilisi funktsioone. Nad täidavad transpordifunktsiooni, s.t. transportida toitaineid, anorgaanilisi ioone, lipiide jne. Hormoonid, aga ka membraanide ja ribosoomide komponendid kuuluvad samasse valkude klassi. Kõik ensüümid on ka globulaarsed valgud.

Kvaternaarne struktuur. Valke, mis sisaldavad kahte või enamat polüpeptiidahelat, nimetatakse oligomeersed valgud, iseloomustab neid kvaternaarse struktuuri olemasolu.

Joonis - Tertsiaarsete (a) ja kvaternaarsete (b) valkude struktuuride skeemid

Oligomeersetes valkudes iseloomustab iga polüpeptiidahelat selle primaarne, sekundaarne ja tertsiaarne struktuur ning seda nimetatakse subühikuks või protomeeriks.Selliste valkude polüpeptiidahelad (protomeerid) võivad olla kas samad või erinevad. Oligomeerseid valke nimetatakse homogeenseteks, kui nende protomeerid on samad, ja heterogeenseteks, kui nende protomeerid on erinevad. Näiteks valgu hemoglobiin koosneb 4 ahelast: kahest -a ja kahest -b protomeerist. Ensüüm a-amülaas koosneb 2 identsest polüpeptiidahelast. Kvaternaarne struktuur viitab polüpeptiidahelate (protomeeride) paigutusele üksteise suhtes, s.o. nende ühise virnastamise ja pakkimise meetod. Sel juhul interakteeruvad protomeerid üksteisega mitte ühegi oma pinnaosaga, vaid teatud alaga (kontaktpinnaga). Kontaktpindadel on selline aatomrühmade paigutus, mille vahel tekivad vesinik-, ioon- ja hüdrofoobsed sidemed. Lisaks soosib nende ühendamist ka protomeeride geomeetria. Protomerid sobivad kokku nagu luku võti. Selliseid pindu nimetatakse komplementaarseteks. Iga protomeer interakteerub teisega mitmes punktis, muutes ühenduse teiste polüpeptiidahelate või valkudega võimatuks. Sellised molekulide täiendavad vastasmõjud on kõigi kehas toimuvate biokeemiliste protsesside aluseks.

Võimalik omavahel ühendada peptiid St. (moodustub polümeeri molekul).

Peptiidside - ühe aminohappe α-karboksüülrühma vahel. Jaα-aminogr.muu amino..

Nime andmisel lisage järelliide “-il”, viimane on amino. pole toimetatud selle nimi.

(alanüül-serüül-trüptofaan)

Peptiidsideme omadused

1. Aminohapperadikaalide transpositsioon C-N sideme suhtes

2. Koplanaarsus – kõik peptiidrühma kuuluvad aatomid on samal tasapinnal, kusjuures “H” ja “O” asuvad peptiidsideme vastaskülgedel.

3. Ketovormi (o-c=n) ja enooli (o=s-t-n) vormi olemasolu

4. Võimalus moodustada teiste peptiididega kaks vesiniksidet

5. Peptiidside on osaliselt kaksiksideme iseloomuga, pikkus on väiksem kui üksikside, see on jäik struktuur ja selle ümber on raske pöörata.

Valkude ja peptiidide tuvastamiseks - biureedi reaktsioon (sinisest lillani)

4) VALGIDE FUNKTSIOONID:

struktuursed valgud (kollageen, keratiin),

Ensümaatilised (pepsiin, amülaas),

transport (transferriin, albumiin, hemoglobiin),

Toit (munavalged, teraviljad),

kontraktiilsed ja motoorsed (aktiin, müosiin, tubuliin),

Kaitsev (immunoglobuliinid, trombiin, fibrinogeen),

Reguleeriv (somatotroopne hormoon, adrenokortikotroopne hormoon, insuliin).

VALGU STRUKTUURI KORRALDUSE TASEMED

Valk on üksteisega seotud aminohapete järjestus peptiidsidemed.

Peptiid on amino. mitte rohkem kui 10

Polüpeptiid - 10 kuni

Valk - rohkem kui 40 aminohapet.

ESMANE STRUKTUUR -lineaarne valgu molekul, pilt. aminohapete kombineerimisel. keti sisse.

valgu polümorfism - võib pärida ja jääda populatsiooni

Aminohapete järjestus ja suhe primaarstruktuuris määrab sekundaarsete, tertsiaarsete ja kvaternaarsete struktuuride moodustumise.

TEISENE STRUKTUUR- interaktsiooni pept. rühmad arr. vesinik ühendused. Konstruktsioone on 2 tüüpi - ladumine nööri ja poti kujul.

Kaks sekundaarse struktuuri võimalust: α-heeliks (α-struktuur või paralleelne) ja β-voltkiht (β-struktuur või antiparalleel).

Reeglina esinevad mõlemad struktuurid ühes valgus, kuid erinevas vahekorras.

Kerakujulistes valkudes domineerib α-heeliks, fibrillaarsetes valkudes β-struktuur.

Sekundaarne struktuur moodustub ainult peptiidrühmade vaheliste vesiniksidemete osalusel: ühe rühma hapnikuaatom reageerib teise rühma vesinikuaatomiga, samal ajal seostub teise peptiidrühma hapnik kolmanda vesinikuga, jne.