A polipeptid láncban lévő aminosavakat amidkötés köti össze, amely az egyik aminosav α-karboxilcsoportja és a következő aminosav α-aminocsoportja között jön létre (1. ábra). Az aminosavak között létrejövő kovalens kötést ún peptid kötés. A peptidcsoport oxigén- és hidrogénatomja ebben az esetben transzpozíciót foglal el.

Rizs. 1. A peptidkötés kialakulásának sémája.Mindegyik fehérjében vagy peptidben megkülönböztethető: N-terminális szabad a-aminocsoporttal rendelkező fehérje vagy peptid (-NH2);

Küldszabad karboxilcsoporttal rendelkezik (-COOH);

Peptid gerincismétlődő fragmentumokból álló fehérjék: -NH-CH-CO-; Aminosav gyökök(oldal láncok) (R1És R2)- változó csoportok.

A polipeptidlánc rövidített jelölése, valamint a sejtekben a fehérjeszintézis szükségszerűen az N-terminálisnál kezdődik és a C-terminálisnál ér véget:

A peptidben lévő és peptidkötést képező aminosavak nevének végződése van -beteg. Például a fenti tripeptidet ún treonil-hisztidil-prolin.

Az egyetlen változó rész, amely megkülönbözteti az egyik fehérjét az összes többitől, az azt alkotó aminosavak gyökeinek (oldalláncainak) kombinációja. Így egy fehérje egyedi tulajdonságait és funkcióit a polipeptidláncban lévő aminosavak szerkezete és szekvenciája határozza meg.

A különböző testfehérjék polipeptidláncai néhány aminosavtól több száz és ezer aminosav-maradékig terjedhetnek. Molekulatömegük (molekulatömegük) is széles skálán mozog. Tehát a vazopresszin hormon 9 aminosavból áll, mondják. tömeg 1070 kD; inzulin - 51 aminosavból (2 láncban), mondják. tömeg 5733 kD; lizozim – 129 aminosavból (1 lánc) – mondják. tömeg 13 930 kD; hemoglobin – 574 aminosavból (4 láncból) – mondják. tömeg 64 500 kD; kollagén (tropokollagén) - körülbelül 1000 aminosavból (3 láncból), mondják. tömeg ~130 000 kD.

Egy fehérje tulajdonságai és működése a láncban lévő aminosavak szerkezetétől, váltakozási sorrendjétől függ, az aminosav-összetétel változása nagymértékben megváltoztathatja azokat. Tehát az agyalapi mirigy hátsó részének 2 hormonja - az oxitocin és a vazopresszin - nanopeptidek, és 9 aminosavból kettőben különböznek (3. és 8. pozícióban):

Az oxitocin fő biológiai hatása, hogy serkenti a méh simaizmainak összehúzódását a szülés során, a vazopresszin pedig vízvisszaszívást okoz a vesetubulusokban (antidiuretikus hormon), és érösszehúzó tulajdonsággal rendelkezik. Így a nagy szerkezeti hasonlóság ellenére ezeknek a peptideknek a fiziológiai aktivitása és a célszövet, amelyre hatnak, eltér, pl. 9 aminosavból csak 2 cseréje jelentős változást okoz a peptid működésében.

Néha egy nagy fehérje szerkezetének nagyon kis változása elnyomja annak aktivitását. Tehát az alkohol-dehidrogenáz enzim, amely lebontja az etanolt az emberi májban, 500 aminosavból áll (4 láncban). Aktivitása az ázsiai régió (Japán, Kína stb.) lakossága körében jóval alacsonyabb, mint Európa lakossága körében. Ez annak köszönhető, hogy az enzim polipeptidláncában a glutaminsavat a 487-es pozícióban lizin váltja fel.

Az aminosavgyökök közötti kölcsönhatások játszanak nagyon fontos a fehérjék térszerkezetének stabilizálásában 4 féle kémiai kötés különböztethető meg: hidrofób, hidrogén, ionos, diszulfidos.

Hidrofób kötések nempoláris hidrofób gyökök között keletkeznek (2. ábra). Vezető szerepet játszanak a fehérjemolekula harmadlagos szerkezetének kialakításában.

Rizs. 2. Hidrofób kölcsönhatások a gyökök között

Hidrogénkötések- mozgó hidrogénatomot tartalmazó poláris (hidrofil) töltetlen csoportok és elektronegatív atomot (-O vagy -N-) tartalmazó csoportok között jönnek létre (3. ábra).

Ionos kötések ellentétes töltésű csoportokkal rendelkező poláris (hidrofil) ionos gyökök között képződnek (4. ábra).

Rizs. 3. Hidrogénkötések az aminosavgyökök között

Rizs. 4. Ionkötés a lizin és az aszparaginsav gyökök között (A) és példák ionos kölcsönhatásokra (B)

diszulfid kötés- kovalens, a cisztein gyökök két szulfhidril (tiol) csoportja alkotja, amelyek a polipeptidlánc különböző helyein helyezkednek el (5. ábra). Olyan fehérjékben található meg, mint az inzulin, az inzulinreceptor, az immunglobulinok stb.

A diszulfid kötések stabilizálódnak térszerkezet egy polipeptidlánc vagy 2 láncot kapcsol össze (például az inzulinhormon A és B lánca) (6. ábra).

Rizs. 5. Diszulfid kötés kialakulása.

Rizs. 6. Diszulfid kötések az inzulin molekulában. Diszulfid kötések: ugyanazon lánc ciszteinmaradékai között A(a), láncok között AÉs BAN BEN(b). Számok - aminosavak helyzete a polipeptidláncokban.

A Masterweb által

21.07.2018 17:00

A peptidkötés egy erős kapcsolat két aminosav fragmensei között, amely fehérjék és peptidek lineáris szerkezetének kialakulásának hátterében áll. Az ilyen molekulákban minden aminosav (a terminálisok kivételével) kapcsolódik az előzőhöz és a következőhöz.

A kapcsolatok számától függően a peptidkötések létrehozhatnak dipeptideket (két aminosavból), tripeptideket (háromból), tetrapeptideket, pentapeptideket stb. A rövid láncokat (10-50 monomer) oligopeptideknek, a hosszú láncokat pedig ún. polipeptidek és fehérjék (móltömeg több mint 10 ezer Igen).

A peptidkötés jellemzése

A peptidkötés kovalens kémiai vegyület az egyik aminosav első szénatomja és egy másik nitrogénatomja között, ami az alfa-karboxilcsoport (COOH) és az alfa-aminocsoport (NH2) kölcsönhatásából adódik. Ebben az esetben az OH-hidroxil aminocsoport nukleofil szubsztitúciója történik, amelyből a hidrogén elválik. Ennek eredményeként egyetlen C-N kötés és egy vízmolekula jön létre.

Mivel a reakció során egyes komponensek (OH csoport és hidrogénatom) elvesztése következik be, a peptid egységeket már nem aminosavaknak, hanem aminosavmaradékoknak nevezik. Tekintettel arra, hogy ez utóbbiak 2 szénatomot tartalmaznak, a peptidlánc az váltakozó C-Cés a peptidvázat alkotó C-N kötések. Ennek oldalán aminosav gyökök találhatók. A szén- és nitrogénatomok távolsága 0,132 és 0,127 nm között változik, ami határozatlan kötést jelez.

A peptidkötés a kémiai kölcsönhatás nagyon erős típusa. A sejtkörnyezetnek megfelelő standard biokémiai körülmények között nem megy keresztül önpusztításon.

A fehérjék és peptidek peptidkötését a koplanaritás tulajdonsága jellemzi, mivel a kialakulásában részt vevő összes atom (C, N, O és H) egy síkban helyezkedik el. Ezt a jelenséget a rezonancia-stabilizációból adódó merevség (azaz az elemek kötés körüli elforgatásának lehetetlensége) magyarázza. Az aminosavláncon belül a peptidcsoportok síkjai között α-szénatomok találhatók, amelyek gyökökhöz kapcsolódnak.

Konfigurációs típusok

Az alfa-szénatomoknak a peptidkötéshez viszonyított helyzetétől függően az utóbbinak két konfigurációja lehet:

• "cisz" (egyik oldalon található);
• "transz" (különböző oldalakon található).

A transz formát nagyobb stabilitás jellemzi. Néha a konfigurációkat a gyökök elrendezése jellemzi, ami nem változtatja meg a lényeget, mivel alfa-szénatomokhoz kapcsolódnak.

Rezonancia jelenség

A peptidkötés sajátossága, hogy 40%-ban kettős, és három formában található meg:

• Ketolos (0,132 nm) - C-N-kötés stabilizált és teljesen egyszeres.
• Átmeneti vagy mezomerikus - köztes forma, részben határozatlan karakterű.
• Enol (0,127 nm) - a peptidkötés teljesen megkétszereződik, és C-O vegyület- teljesen egyedülálló. Ebben az esetben az oxigén részben negatív, a hidrogénatom pedig részben pozitív töltést kap.

Ezt a tulajdonságot rezonanciaeffektusnak nevezik, és a delokalizációval magyarázzák kovalens kötés szén és nitrogén között. Ebben az esetben a hibrid sp2 pályák elektronfelhőt alkotnak, amely az oxigénatomig terjed.

Peptidkötés kialakulása

A peptidkötés kialakulása tipikus polikondenzációs reakció, amely termodinamikailag kedvezőtlen. Természetes körülmények között az egyensúly a szabad aminosavak felé tolódik el, ezért a szintézis megvalósításához olyan katalizátorra van szükség, amely aktiválja vagy módosítja a karboxilcsoportot a hidroxilcsoport könnyebb elhagyása érdekében.

Élő sejtben a peptidkötés kialakulása a fehérjeszintetizáló központban történik, ahol specifikus enzimek katalizátorként működnek, a makroerg kötésekből származó energiafelhasználással dolgozva.

Kievyan utca, 16 0016 Örményország, Jereván +374 11 233 255

(1) és (2) dipeptid (két aminosavból álló lánc) és vízmolekula keletkezik. Ugyanezen séma szerint a riboszóma hosszabb aminosavláncokat is generál: polipeptideket és fehérjéket. A különböző aminosavak, amelyek egy fehérje "építőkövei", különböznek az R gyökben.

Peptidkötés tulajdonságai

Mint minden amid esetében, a peptidkötésben a kanonikus szerkezetek rezonanciája miatt a karbonilcsoport szénatomja és a nitrogénatom közötti C-N kötés részben kettős jellegű:

Ez különösen a hosszának 1,33 angströmre való csökkenésében nyilvánul meg:

Ez a következő tulajdonságokat eredményezi:

• 4 kötésatom (C, N, O és H) és 2 α-szén van egy síkban. Az α-széneknél az aminosavak és hidrogének R-csoportjai kívül esnek ezen a síkon.
• HÉs O a peptidkötésben, valamint két aminosav α-szénatomja transzorientált (a transz-izomer stabilabb). Az L-aminosavak esetében, amelyek minden természetes fehérjében és peptidben előfordulnak, az R-csoportok is transzorientáltak.
• A C-N kötés körüli forgatás nehézkes, a C-C kötés körüli forgatás lehetséges.

Linkek

Wikimédia Alapítvány. 2010 .

Nézze meg, mi a "peptidkötés" más szótárakban:

-(CONH) kémiai kötés, amely összeköti az egyik aminosav aminocsoportját egy másik aminosav karboxilcsoportjával a peptidek és fehérjék molekuláiban ... Nagy enciklopédikus szótár

peptid kötés- - amidkötés (NHCO), amely a dehidratációs reakció eredményeként az aminosavak amino- és karboxilcsoportjai között képződik ... Tömör szótár biokémiai kifejezések

peptid kötés- Kovalens kötés az egyik aminosav alfa-aminocsoportja és egy másik aminosav alfa-karboxilcsoportja között Biotechnológiai témák EN peptidkötés… Műszaki fordítói kézikönyv

Peptid kötés- * peptidkötés * peptidkötés kovalens kötés két aminosav között, amely egy molekula α-amino-csoportjának és egy másik molekula α-karboxilcsoportjának kombinációjából jön létre, miközben eltávolítja a vizet... Genetika. enciklopédikus szótár

PEPTID KÖTÉS- chem. A fehérje- és peptidmolekulák aminosavaira jellemző CO NH kötés. P. s. néhány másikban megtalálható. szerves vegyületek. Hidrolízise során szabad karboxilcsoport és aminocsoport képződik ... Nagy Politechnikai Enciklopédia

Az amidkötés típusa; egy aminosav aminocsoportjának (NH2) és? karboxilcsoport (COOH) egyéb aminosavak. A fehérjékben és peptidekben a C (O) NH csoport keto-enol tautoméria állapotában van (a ... ... Biológiai enciklopédikus szótár

- (СО NH), egy kémiai kötés, amely összeköti az egyik aminosav aminocsoportját egy másik aminosav karboxilcsoportjával a peptid- és fehérjemolekulákban. * * * PEPTID BOND PEPTID BOND (CO NH), egy kémiai kötés, amely összeköti egy aminosav aminocsoportját ... ... enciklopédikus szótár

Peptid kötés Egyfajta amidkötés, amely két aminosav α-karboxil- és α-amino-csoportjai között jön létre. (

Peptidkötés a maga módján kémiai természet kovalens és nagy szilárdságot biztosít a fehérjemolekula elsődleges szerkezetének. Mivel a polipeptidlánc ismétlődő eleme, és specifikus szerkezeti jellemzőkkel rendelkezik, a peptidkötés nemcsak az elsődleges szerkezet alakjára, hanem az elsődleges szerkezet alakjára is hatással van. magasabb szinteket a polipeptidlánc szerveződése.

L. Pauling és R. Corey nagymértékben hozzájárult a fehérje molekula szerkezetének vizsgálatához. Felhívva a figyelmet arra, hogy a fehérjemolekulában van a legtöbb peptidkötés, ők végeztek elsőként ennek a kötésnek a gondos röntgendiffrakciós vizsgálatát. Tanulmányoztuk a kötéshosszakat, az atomok elhelyezkedésének szögeit, az atomok elrendeződésének irányát a kötéshez képest. A kutatások alapján a peptidkötés alábbi főbb jellemzőit állapították meg.

1. A peptidkötés négy atomja (C, O, N, H) és két kapcsolódó atom
az a-szénatomok ugyanabban a síkban helyezkednek el. Az a-szénatomok R és H csoportjai ezen a síkon kívül helyezkednek el.

2. A peptidkötés O és H atomjai, valamint két a-szénatom, valamint az R-csoportok a peptidkötéshez képest transz orientációval rendelkeznek.

3. Az 1,32 Å C–N kötés hossza a kettős kovalens kötés (1,21 Å) és az egyszeres kovalens kötés (1,47 Å) között van. Ebből következik, hogy a C–N kötés részben telítetlen. Ez megteremti az előfeltételeket a tautomer átrendeződések megvalósításához a kettős kötés helyén az enol forma kialakulásával, azaz. a peptidkötés keto-enol formában létezhet.

A –C=N– kötés körüli forgás nehéz, és a peptidcsoport minden atomja planáris transz konfigurációjú. A cisz-konfiguráció energetikailag kevésbé kedvező, és csak néhány ciklikus peptidben fordul elő. Minden planáris peptidfragmens két kötést tartalmaz forgatható a-szénatomokhoz.

Nagyon szoros kapcsolat van egy fehérje elsődleges szerkezete és az adott szervezetben betöltött funkciója között. Ahhoz, hogy egy fehérje elláthassa jellegzetes funkcióját, ennek a fehérjének a polipeptidláncában teljesen specifikus aminosavszekvenciára van szükség. Ez a specifikus aminosav szekvencia, minőségi és mennyiségi összetétel genetikailag rögzített (DNS → RNS → fehérje). Minden fehérjét egy bizonyos aminosav szekvencia jellemez, legalább egy aminosav cseréje a fehérjében nemcsak szerkezeti átrendeződésekhez, hanem változásokhoz is vezet. fizikai és kémiai tulajdonságokés biológiai funkciókat. A meglévő elsődleges struktúra előre meghatározza a következő (másodlagos, harmadlagos, negyedleges) struktúrákat. Például az eritrocitákban egészséges emberek fehérjét tartalmaz - hemoglobint egy bizonyos aminosavszekvenciával. Az emberek egy kis részénél van veleszületett anomália a hemoglobin szerkezetében: vörösvértestük hemoglobint tartalmaz, amely egy pozícióban glutaminsav helyett (töltött, poláris) a valin aminosavat (hidrofób, nem poláris) tartalmazza. Az ilyen hemoglobin fizikai-kémiai és biológiai tulajdonságaiban jelentősen eltér a normáltól. A hidrofób aminosav megjelenése „ragadós” hidrofób kontaktus megjelenéséhez vezet (a vörösvértestek nem mozognak jól az erekben), az eritrocita alakjának megváltozásához (bikonkávról félhold alakúra), valamint az oxigénátadás romlása stb. Az ezzel az anomáliával született gyermekek kora gyermekkorukban sarlósejtes vérszegénységben halnak meg.

A ribonukleáz enzim (Merrifield) mesterséges szintézisét követően átfogó bizonyítékot kaptunk azon állítás mellett, hogy a biológiai aktivitást az aminosavszekvencia határozza meg. A természetes enzimmel azonos aminosav-szekvenciájú szintetizált polipeptid ugyanolyan enzimaktivitást mutatott.

Kutatás az elmúlt évtizedek kimutatta, hogy az elsődleges szerkezet genetikailag rögzült, azaz. meghatározzuk az aminosavak szekvenciáját egy polipeptidláncban genetikai kód A DNS meghatározza a fehérjemolekula másodlagos, harmadlagos és kvaterner szerkezetét és általános konformációját. Az első fehérje, amelynek elsődleges szerkezete kialakult, a fehérjehormon, az inzulin volt (51 aminosavat tartalmaz). Ezt Frederick Sanger tette 1953-ban. A mai napig több mint tízezer fehérje elsődleges szerkezetét sikerült megfejteni, de ez nagyon csekély szám, tekintve, hogy a természetben körülbelül 10 12 fehérje található. A szabad rotáció eredményeként a polipeptid láncok különféle szerkezetekké képesek csavarodni (foldozni).

másodlagos szerkezet. A fehérjemolekula másodlagos szerkezete a polipeptidlánc térbeli lefektetésének módja. A fehérjemolekula másodlagos szerkezete a polipeptid láncban az a-szénatomokat összekötő kötések körüli ilyen vagy olyan szabad forgás eredményeként jön létre, melynek eredményeként a polipeptid láncok képesek csavarodni (hajtogatni). térben különféle struktúrákká.

A természetes polipeptidláncokban három fő szerkezeti típust találtak:

- a-hélix;

- β-szerkezet (hajtogatott lap);

- statisztikai gubanc.

A globuláris fehérjék szerkezetének legvalószínűbb típusának azt tartják α-hélix A csavarodás az óramutató járásával megegyező irányban történik (jobb spirál), ami a természetes fehérjék L-aminosav összetételének köszönhető. A hajtóerő a megjelenésben α-hélixek az aminosavak azon képessége, hogy hidrogénkötéseket képezzenek. Az aminosavak R-csoportjai a központi tengelytől kifelé irányulnak a-hélixek. A szomszédos peptidkötések >С=О és >N–Н dipólusai optimálisan orientálódnak a dipólusok kölcsönhatására, ami az a-hélixet stabilizáló, intramolekuláris kooperatív hidrogénkötések kiterjedt rendszerének kialakulását eredményezi.

Helix pitch (egy teljes fordulat) 5,4Å 3,6 aminosavból áll.

2. ábra - A fehérje a-hélixének szerkezete és paraméterei

Mindegyik fehérjét polipeptidláncának bizonyos mértékű helikalizációja jellemez.

A spirális szerkezetet két tényező zavarhatja meg:

1) a láncban egy prolinmaradék jelenlétében, amelynek ciklikus szerkezete törést hoz létre a polipeptidláncban - nincs –NH 2 csoport, ezért láncon belüli hidrogénkötés kialakulása lehetetlen;

2) ha a polipeptidláncban sok pozitív töltésű (lizin, arginin) vagy negatív töltésű (glutamin-, aszparaginsav) aminosav van egymás után, ebben az esetben a hasonló töltésű csoportok erős kölcsönös taszítása (-COO - vagy -NH 3 +) jelentősen meghaladja a hidrogénkötések stabilizáló hatását a-hélixek.

A hajban, selyemben, izomban és más fibrilláris fehérjékben található polipeptidlánc-konfiguráció egy másik típusát nevezik β szerkezetek vagy hajtogatott lapot. A hajtogatott lemezszerkezetet az azonos dipólusok közötti hidrogénkötések is stabilizálják –NH...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные

azonosan irányított polipeptidláncok vagy antiparallel,

amelyeket e láncok közötti hidrogénkötések erősítenek. Az ilyen szerkezeteket b-hajtogatott lapoknak nevezzük (2. ábra).

3. ábra - a polipeptid láncok b-struktúrája

Az a-Helix és a hajtogatott lapok rendezett szerkezetek, az aminosavak térbeli elrendezése szabályos. A polipeptidlánc egyes szakaszai nem rendelkeznek szabályos periodikus térbeli szerveződéssel, véletlenszerűnek, ill. statisztikai gubanc.

Mindezek a struktúrák spontán módon és automatikusan keletkeznek annak következtében, hogy egy adott polipeptidnek genetikailag előre meghatározott specifikus aminosavszekvenciája van. az a-hélixek és a b-struktúrák meghatározzák a fehérjék azon képességét, hogy specifikus biológiai funkciókat hajtsanak végre. Tehát az a-helikális szerkezet (a-keratin) jól alkalmazkodik külső védőszerkezetek - tollak, szőr, szarv, paták - kialakítására. A b-struktúra hozzájárul a rugalmas és nyújthatatlan selyem és pókháló kialakulásához, a kollagén fehérje konformációja pedig biztosítja az inak számára szükséges nagy szakítószilárdságot. Csak a-hélixek vagy b-struktúrák jelenléte jellemző a fonalas (fibrilláris) fehérjékre. A gömb alakú (gömb alakú) fehérjék összetételében az a-hélixek és a b-struktúrák, valamint a szerkezet nélküli régiók tartalma erősen változó. Például: inzulin spiralizált 60%, ribonukleáz enzim - 57%, csirke tojásfehérje lizozim - 40%.

Harmadlagos szerkezet. A harmadlagos szerkezet alatt érti a polipeptidlánc térbeli elhelyezésének módját egy bizonyos térfogatban.

A fehérjék harmadlagos szerkezete az a-hélixet, b-struktúrákat és véletlenszerű tekercs régiókat tartalmazó peptidlánc további hajtogatásával jön létre. A fehérje harmadlagos szerkezete teljesen automatikusan, spontán módon és az elsődleges szerkezet által teljesen előre meghatározott módon jön létre, és közvetlenül összefügg a fehérje molekula alakjával, amely különböző lehet: a gömb alakútól a fonalasig. A fehérjemolekula alakját olyan mutató jellemzi, mint az aszimmetria mértéke (a hosszú tengely és a rövid tengely aránya). Nál nél rostos vagy fonalas fehérjék, az aszimmetria mértéke nagyobb, mint 80. Ha az aszimmetria mértéke kisebb, mint 80, a fehérjék gömb alakú. Legtöbbjük aszimmetria foka 3-5, azaz. a harmadlagos szerkezetet a polipeptidlánc meglehetősen sűrű, golyó alakját megközelítő tömörülése jellemzi.

A globuláris fehérjék képződése során az aminosavak nem poláris hidrofób gyökei a fehérjemolekulán belül csoportosulnak, míg a poláris gyökök a víz felé orientálódnak. Egy ponton kialakul a molekula termodinamikailag legkedvezőbb stabil konformációja, a gömböcske. Ebben a formában a fehérje molekulát minimális szabad energia jellemzi. A kapott gömböcskék konformációját olyan tényezők befolyásolják, mint az oldat pH-ja, az oldat ionerőssége, valamint a fehérjemolekulák más anyagokkal való kölcsönhatása.

A háromdimenziós szerkezet kialakulásának fő hajtóereje az aminosav gyökök és a vízmolekulák kölcsönhatása.

fibrilláris fehérjék. Harmadlagos szerkezet kialakítása során nem képeznek gömböcskéket - polipeptidláncaik nem gyűrődnek össze, hanem lineáris láncok formájában megnyúlnak, rostszálakká csoportosulva.

Rajz – A kollagén rost (töredék) szerkezete.

A közelmúltban bizonyítékok jelentek meg arra vonatkozóan, hogy a harmadlagos struktúra kialakulásának folyamata nem automatikus, hanem speciális molekuláris mechanizmusok szabályozzák és szabályozzák. Ez a folyamat speciális fehérjéket - chaperonokat - tartalmaz. Fő funkciójuk, hogy megakadályozzák a nem specifikus (kaotikus) véletlenszerű tekercsek kialakulását a polipeptid láncból, és biztosítsák ezek eljuttatását (transzportját) a szubcelluláris célpontokhoz, megteremtve a feltételeket a fehérje molekula feltekeredésének befejezéséhez.

A tercier szerkezet stabilizálását az oldalgyökök atomcsoportjai közötti nem kovalens kölcsönhatások biztosítják.

4. ábra – A fehérje harmadlagos szerkezetét stabilizáló kötések típusai

A) elektrosztatikus erők az ellentétes töltésű ioncsoportokat hordozó gyökök (ion-ion kölcsönhatások), például az aszparaginsav negatív töltésű karboxilcsoportja (-COO-) és (NH3+) lizin-maradék pozitív töltésű e-aminocsoportja közötti vonzás.

b) hidrogénkötések oldalgyökök funkciós csoportjai között. Például a tirozin OH-csoportja és az aszparaginsav karboxil-oxigénje között

V) hidrofób kölcsönhatások a nem poláris aminosav gyökök közötti van der Waals erők miatt. (Például csoportok
-CH 3 - alanin, valin stb.

G) dipól-dipól kölcsönhatások

e) diszulfid kötések(–S–S–) a cisztein-maradékok között. Ez a kötés nagyon erős, és nem minden fehérjében van jelen. Ez a kapcsolat fontos szerepet játszik a gabona és a liszt fehérjeanyagaiban, mert. befolyásolja a glutén minőségét, a tészta szerkezeti és mechanikai tulajdonságait, és ennek megfelelően a késztermék - kenyér - minőségét stb.

A fehérjegömb nem teljesen merev szerkezet: bizonyos határokon belül a peptidlánc egyes részeinek egymáshoz viszonyított reverzibilis mozgása lehetséges kis számú gyenge kötés felszakadásával és újak kialakulásával. A molekula mintegy lélegzik, pulzál a különböző részein. Ezek a pulzálások nem zavarják meg a molekula alapvető konformációs tervét, ahogy a kristályban lévő atomok hőrezgései sem változtatják meg a kristály szerkezetét, hacsak nem olyan magas a hőmérséklet, hogy megolvad.

Csak miután egy fehérjemolekula természetes, natív harmadlagos szerkezetet nyer, mutatja meg specifikus funkcionális aktivitását: katalitikus, hormonális, antigén stb. A harmadlagos szerkezet kialakulása során alakulnak ki az enzimek aktív központjai, a fehérje multienzim komplexbe történő beépüléséért felelős központok, a szupramolekuláris struktúrák önszerveződéséért felelős központok. Ezért minden olyan hatás (termikus, fizikai, mechanikai, kémiai), amely a fehérje e natív konformációjának megsemmisüléséhez (kötések felbomlásához) vezet, a fehérje biológiai tulajdonságainak részleges vagy teljes elvesztésével jár.

Egyes fehérjék teljes kémiai szerkezetének tanulmányozása kimutatta, hogy harmadlagos szerkezetükben feltárulnak azok a zónák, ahol az aminosavak hidrofób gyökjei koncentrálódnak, és a polipeptidlánc valójában a hidrofób mag köré tekeredett. Ezenkívül bizonyos esetekben két vagy akár három hidrofób sejtmagot izolálnak egy fehérjemolekulában, ami 2 vagy 3 magszerkezetet eredményez. Ez a típusú molekulaszerkezet sok katalitikus funkciójú fehérjére jellemző (ribonukleáz, lizozim stb.). A fehérjemolekula egy különálló részét vagy régióját, amely bizonyos fokú szerkezeti és funkcionális autonómiával rendelkezik, doménnek nevezzük. Egyes enzimek például különálló szubsztrátkötő és koenzimkötő doménekkel rendelkeznek.

Biológiailag a fibrilláris fehérjék nagyon fontos szerepet játszanak az állatok anatómiájában és élettanában. Gerincesekben ezek a fehérjék a teljes tartalom 1/3-át teszik ki. A fibrilláris fehérjékre példa a selyemprotein - fibroin, amely több, összehajtott lapszerkezetű antiparallel láncból áll. Az a-keratin fehérje 3-7 láncot tartalmaz. A kollagén összetett szerkezetű, amelyben 3 egyforma balkezes lánc van összecsavarodva, hogy egy jobbkezes hármas hélixet képezzenek. Ezt a hármas hélixet számos intermolekuláris hidrogénkötés stabilizálja. Az aminosavak, például a hidroxiprolin és a hidroxilizin jelenléte szintén hozzájárul a hidrogénkötések kialakulásához, amelyek stabilizálják a hármas hélix szerkezetét. Minden fibrilláris fehérje rosszul vagy teljesen oldhatatlan vízben, mivel sok olyan aminosavat tartalmaz, amelyek hidrofób, vízben oldhatatlan izoleucin, fenilalanin, valin, alanin, metionin R-csoportokat tartalmaznak. Az oldhatatlan és emészthetetlen kollagén speciális feldolgozás után zselatinban oldódó polipeptidkeverékké alakul, amelyet az élelmiszeriparban hasznosítanak.

Globuláris fehérjék. Különféle biológiai funkciókat látnak el. Közlekedési funkciót látnak el, pl. tápanyagokat, szervetlen ionokat, lipideket stb. A hormonok, valamint a membránok és riboszómák összetevői ugyanabba a fehérjeosztályba tartoznak. Minden enzim globuláris fehérje is.

Negyedidős szerkezet. A két vagy több polipeptidláncot tartalmazó fehérjéket nevezzük oligomer fehérjék, negyedidős szerkezet jelenléte jellemzi őket.

ábra - A tercier (a) és kvaterner (b) fehérjeszerkezetek sémái

Az oligomer fehérjékben a polipeptid láncok mindegyikét primer, másodlagos és harmadlagos szerkezetük jellemzi, és alegységnek vagy protomernek nevezik, ezekben a fehérjékben a polipeptid láncok (protomerek) lehetnek azonosak vagy eltérőek. Az oligomer fehérjéket homogénnek nevezzük, ha protomerjeik azonosak, és heterogénnek, ha protomereik különbözőek. Például a hemoglobin fehérje 4 láncból áll: két -a és két -b protomerből. Az a-amiláz enzim 2 azonos polipeptid láncból áll. Kvaterner szerkezet alatt polipeptid láncok (protomerek) egymáshoz viszonyított elrendeződését értjük, pl. közös egymásra rakásuk és csomagolásuk módja. Ebben az esetben a protomerek nem felületük bármely részével, hanem egy bizonyos területtel (érintkezési felülettel) lépnek kölcsönhatásba egymással. Az érintkezési felületeken olyan atomcsoportok vannak elrendezve, amelyek között hidrogén-, ionos, hidrofób kötések keletkeznek. Emellett a protomerek geometriája is hozzájárul a kapcsolatukhoz. A protomerek úgy illeszkednek egymáshoz, mint a zár kulcsa. Az ilyen felületeket komplementernek nevezzük. Mindegyik protomer több ponton lép kölcsönhatásba a másikkal, ami lehetetlenné teszi más polipeptidláncokhoz vagy fehérjékhez való kapcsolódást. A molekulák ilyen, egymást kiegészítő kölcsönhatásai a szervezetben zajló összes biokémiai folyamat hátterében állnak.

Képesek kapcsolódni egymással peptid St. (polimer molekula képződik).

Peptidkötés - egy aminocsoport α-karboxilcsoportja között. Ésα-amino..más amino..

A névadásnál adjuk hozzá a "-il" utótagot, az utolsó aminokat. nem rev. annak a neve.

(alanil-szeril-triptofán)

Peptidkötés tulajdonságai

1. Aminosav gyökök transzpozíciója a C-N kötéshez képest

2. Koplanaritás - a peptidcsoport minden atomja ugyanabban a síkban van, míg a "H" és "O" a peptidkötés ellentétes oldalán található.

3. A keto forma (o-c=n) és az enol (o=c-t-n) forma jelenléte

4. Két hidrogénkötés kialakításának képessége más peptidekkel

5. A peptidkötés részben kettős kötéses karakterű, hossza kisebb, mint az egyszeres kötés, merev szerkezetű, körülötte nehezen forog.

Fehérjék és peptidek kimutatására - biuret reakció (kéktől liláig)

4) FEHÉRJE FUNKCIÓK:

Strukturális fehérjék (kollagén, keratin),

enzimatikus (pepszin, amiláz),

Szállítás (transzferrin, albumin, hemoglobin),

Élelmiszer (tojásfehérje, gabonafélék),

Összehúzódó és motoros (aktin, miozin, tubulin),

Védő (immunglobulinok, trombin, fibrinogén),

Szabályozó (szomatotrop hormon, adrenokortikotrop hormon, inzulin).

A FEHÉRJÉNEK SZERVEZETÉNEK SZINTEI

Fehérje - egymáshoz kapcsolódó aminosavak sorozata peptid kötések.

Peptid - amino. nem több, mint 10

Polipeptid - 10-től

Fehérje - több mint 40 aminosav.

PRIMER SZERKEZETE -lineáris fehérje molekula, kép. aminosavakkal kombinálva. a láncba.

fehérje polimorfizmus -örökölhető és a populációban maradhat

Az aminosavak sorrendje és aránya az elsődleges szerkezetben meghatározza a másodlagos, tercier és kvaterner szerkezetek kialakulását.

MÁSODLAGOS SZERKEZET- kölcsönhatás pept. csoportok arr. hidrogén. kapcsolatokat. Kétféle szerkezet létezik - kötél és edény formájában fektetés.

A másodlagos szerkezet két változata: α-hélix (α-szerkezet vagy párhuzamos) és β-redős réteg (β-szerkezet vagy anti-párhuzamos).

Egy fehérjében általában mindkét szerkezet jelen van, de eltérő arányban.

A globuláris fehérjékben az α-hélix, a fibrilláris fehérjékben a β-struktúra dominál.

A másodlagos szerkezet csak a peptidcsoportok közötti hidrogénkötések részvételével jön létre: az egyik csoport oxigénatomja reagál a második hidrogénatomjával, míg a második peptidcsoport oxigénje a harmadik hidrogénatomjához kötődik stb.